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¿Cómo explicaría las diferentes propiedades de la misma proteína en diferentes especies?

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Recientemente terminé un experimento en el que analicé la tasa de hidrólisis de ATP de la proteína 104 de choque térmico en tres especies de hongos. Han demostrado que todos tienen diferentes tasas de actividad de ATPasa. ¿Cómo explicaría estos hallazgos en función de la estructura / afinidad de ATP? El experimento se hizo in vitro.

La especie en consideración: Candida albicans, Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe


Como nadie ha respondido a esta buena pregunta, intentaré.

En primer lugar, permítame decirle que tengo poco o ningún conocimiento sobre las proteínas de choque térmico. Lo que sigue son algunas observaciones y pensamientos generales.

  • No sería inusual que la misma enzima de diferentes especies tuviera diferentes propiedades cinéticas. Por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa de levadura y de hígado de caballo (EC 1.1.1.1) varía de forma espectacular a este respecto (véase más adelante).

  • Eso es Cabe esperar que la misma proteína de diferentes especies tenga diferentes secuencias de aminoácidos.

    Incluso la secuencia del citocromo C (~ 104 aminoácidos), una de las proteínas más conservadas, difiere entre especies. Hay 44 diferencias de aminoácidos entre el citocromo C humano y de levadura, por ejemplo (aunque no hay diferencia en la secuencia de aminoácidos entre las proteínas humana y de chimpancé) [ver Creighton, 1993, p116, citado a continuación].

  • Este hecho por sí solo podría explicar la variación cinética, pero podría ser muy difícil (y requerir mucho trabajo) determinar qué diferencias en la secuencia de aminoácidos (si las hay) explican las diferencias observadas en las constantes cinéticas.

  • En el caso de hsp104, una alineación rápida (por curiosidad) de la secuencia de aminoácidos del Saccharomyces cerevisiae y Candida albicans las enzimas mostraron una gran cantidad de diferencias de aminoácidos entre estas proteínas obviamente homólogas.

    Usé el algoritmo de alineación de secuencia TCoffee (una nueva versión de ClustalW) en el servidor xPASy. (Recibí una puntuación de alineación de 98).

    Para que conste, los números de acceso utilizados son los siguientes:

    hsp140 desde Saccharomyces cerevisiae, 908 aminoácidos, número de acceso AAA50477

    hsp140 desde Candida albicans, 899 aminoácidos, número de acceso AAK60625

  • Por supuesto, las diferencias cinéticas observadas pueden no deberse en absoluto a diferencias en la secuencia de aminoácidos, o pueden no serlo. solamente debido a tales diferencias. La modificación postraduccional (como la fosforilación) y las diferencias en la estructura cuaternaria son otras posibilidades.

    Me doy cuenta de esta referencia (Parsell et al., 1994) que hsp104 de Saccharomyces cerevisiae forma oligómeros en presencia de ATP, y esto podría ser muy importante en cualquier explicación de las diferencias cinéticas. (Todo mi conocimiento de hsp140 no se extiende más allá de este excelente artículo).

  • La alcohol deshidrogenasa (ADH) de levadura y de hígado de caballo son homólogos y catalizan una reacción idéntica. Ambos también contienen zinc.

    Sin embargo, la enzima de levadura es un tetrámero, mientras que la ADH del hígado de caballo es dimérica.

    Otra diferencia que vale la pena señalar es que en vivo La ADH de levadura funciona como una aldehído reductasa (que produce etanol), mientras que la ADH hepática funciona como una etanol deshidrogenasa (en la eliminación del alcohol). [Soy consciente de que existen otras isoenzimas de la levadura ADH, que pueden tener diferentes funciones].

    Como etanol deshidrogenasa, la enzima de levadura tiene kgato valor de 455 s-1 (pH 7,05, 25oC; Dickinson y Monger, 1973) mientras que la enzima del hígado de caballo tiene kgato valor (para la deshidrogenación de etanol) de solo 1,67 s-1 (pH 6,0, 25oC; Dalziel, 1962, 1963).

    En sentido inverso, el kgato por reducción de acetaldehído es 3850 s-1 para la enzima de levadura (pH 7.05, 25oC, Dickinson y Monger, 1973), mientras que solo es de 125 s-1 para la oxidorreductasa hepática (pH 6,0, 25oC; Dalziel, 1962, 1963).

    ¿Cómo podemos explicar estas diferencias cinéticas a partir de un análisis de estructura? En mi opinión, esta es una pregunta muy difícil. Puede deberse a algunas o todas o ninguna de las diferencias que he resaltado.

  • Quizás la pregunta deba reformularse de la siguiente manera: ¿Existe alguna diferencia fundamental, a cualquier nivel, en el mecanismo catalítico, o en la forma de la enzima en solución, o en la secuencia de aminoácidos, o en la estructura terciaria o cuaternaria? que pueda explicar razonablemente la variación cinética observada?

  • ¿Vale la pena explicar las diferencias? ¿Quizás no sea necesario ir más allá de registrar la variación individual en condiciones reproducibles rigurosamente definidas?


Antes de que se puedan responder estas preguntas, es importante establecer la naturaleza de las diferencias cinéticas observadas. Lo que sigue son simplemente algunas pautas, la mayoría de las cuales probablemente conozca.

  • ¿El gráfico de velocidad versus enzima es lineal en todos los casos a concentraciones de sustrato altas y bajas? Es decir, en jerga cinética, es el ν frente a [Eo] lineal? Como se sabe que la enzima forma oligómeros en presencia de nucleótidos (ver más arriba), esto podría ser un control importante. ¿Duplicar la concentración de enzima duplica exactamente la tasa y reducir a la mitad la concentración de enzima exactamente la mitad de la tasa (tanto en concentraciones altas como bajas de sustrato)?

    Un ejemplo de una enzima donde el ν frente a [Eo] a menudo no es lineal es la fosfofructoquinasa.

  • Noto que está utilizando un ensayo acoplado con dos enzimas de acoplamiento. ¿Qué efecto tiene duplicar la cantidad de una y / o ambas enzimas sobre la tasa observada? No debería tener ninguno, de lo contrario, el ensayo no es válido.

  • El subestado es ATP. Es casi seguro que el sustrato `` verdadero '' de la enzima es MgATP.2- (corrígeme si me equivoco acerca de las proteínas de choque térmico). Cuánto Mg++ tienes ahi?

    Al determinar los parámetros cinéticos de las enzimas que utilizan ATP, es necesario conocer los equilibrios iónicos durante el diseño experimental. No hacerlo puede dar lugar a efectos cinéticos espurios.

    Una solución que contiene ATP y Mg.++ contendrá muchos iones, probablemente solo uno de los cuales es el sustrato de la enzima, y ​​cuya proporción variará con la concentración. Es fundamental que esto se tenga en cuenta. Cornish-Bowden (2003, págs. 86-89) y Storer & Cornish-Bowden (1976) explican muy bien el problema y las posibles soluciones.

    Un diseño experimental es mantener la concentración de MgCl2 en constante exceso sobre la concentración total de ATP (CB recomienda 5 mM). Esto es muy importante.

  • ¿Se obedece la cinética de Michaelis-Menten en todos los casos? ¿Existe alguna evidencia de inhibición del sustrato o activación del sustrato?

    ¿Son las gráficas recíprocas dobles (gráfica de Hanes, gráfica de Lineweaver-Burk, gráfica de Eadie-Hofstee) lineales en todos los casos? La no linealidad puede ser un indicador de complejidad cinética o de un diseño experimental deficiente.

    Si traza los datos cinéticos de las tres enzimas en un solo gráfico recíproco doble, ¿qué tipo de patrón obtiene? ¿Competitivo? (sin diferencias en kgato, pero diferencias en las constantes de Michaelis).

  • Al comparar los parámetros cinéticos de la enzima, la constante de Michaelis tiene la gran ventaja de que es independiente de la concentración de la enzima. Por tanto, es probable que cualquier diferencia sea "real" y no se deba a errores en, por ejemplo, la concentración de proteínas.

    Pero que pasa Vmax? Si, por ejemplo, determina que las velocidades máximas difieren en un factor de 1.4, ¿puede estar seguro de que no está agregando inadvertidamente más enzima en el caso superior y que las constantes catalíticas son de hecho idénticas?

  • Como dije anteriormente, estos son solo pensamientos personales. La mayoría probablemente ya lo conozca.


Referencias

  • Creighton, T.E. (1993) Proteínas. Estructuras y propiedades moleculares. 2Dakota del Norte Edn. W.H. Freeman & Company.
  • Cornish-Bowden (2004) Fundamentos de la cinética enzimática 3rd Edn. Portland Press, Londres.
  • Dalziel, K. (1962) Estudios cinéticos de alcohol deshidrogenasa hepática. Revista bioquímica, 84, 244-254. [Pdf]
  • Dalziel, K (1963) Estudios cinéticos de alcohol deshidrogenasa hepática y pH con preparaciones de coenzimas de alta pureza. J. Biol. Chem., 238, 2850-2858. [pdf]
  • Dickinson, F.M. Y Monger, G.P. (1973) Un estudio de la cinética y el mecanismo de la alcohol deshidrogenasa de levadura con una variedad de sustratos. Revista bioquímica, 131, 261-270. [pdf]
  • Parsell, D.A., Kowal, A.S y Lindquist, S. (1994) Saccharomyces cerevisiae Proteína Hsp104. Purificación y caracterización de cambios estructurales inducidos por ATP. J. Biol. Chem., 269, 4480-4467. [pdf]
  • Storer, A.C. y Cornish-Bowden, A. (1976) Concentración de MgATP2- y otros iones en solución. Cálculo de las concentraciones verdaderas de especies presentes en mezclas de iones asociados. Revista bioquímica 159, 1-5 [pdf]

Una explicación de las propiedades emergentes que existen en biología

Las propiedades emergentes pueden describirse como aquellas propiedades que emergen en un sistema complejo y que son diferentes de las de los componentes que forman ese sistema. BiologyWise explica las propiedades emergentes que existen en biología con la ayuda de algunos ejemplos.

Las propiedades emergentes pueden describirse como aquellas propiedades que emergen en un sistema complejo y que son diferentes de las de los componentes que forman ese sistema. BiologyWise explica las propiedades emergentes que existen en biología con la ayuda de algunos ejemplos.

¿Sabías?

◆ El concepto de emergencia fue explicado por primera vez por el filósofo John Stuart Mill en el año 1843.
◆ El término & # 8217emergente & # 8217 fue, sin embargo, acuñado por G. H. Lewes.

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Nuestro cuerpo se puede dividir en la cabeza, el torso medio y las extremidades. Tu cabeza comprende tus ojos, nariz, oídos, boca, cabello, etc. Tus ojos te ayudan a percibir todos los aspectos visuales que te rodean, mientras que tus oídos te ayudan a percibir todos los aspectos auditivos, etc. Aunque estos órganos sensoriales comprenden su rostro, no podemos llamar a cada uno de ellos su rostro, es el conjunto de estos órganos que funcionan como uno solo, lo que hace que su rostro sea lo que es. El mismo concepto se aplica a la explicación de propiedades emergentes.

La emergencia es un concepto que tiene un uso generalizado, pero la esencia, sin embargo, sigue siendo la misma. En las artes, la ciencia y la filosofía, la emergencia se define como un proceso en el que entidades y patrones más pequeños se combinan para formar una entidad más grande que es única de sus componentes.

Puede explicarse como una propiedad que puede poseer una colección o un sistema complejo, pero que los miembros individuales que hacen la colección o el sistema complejo no la tienen. ¡Espero, no te hemos perdido todavía!

Expliquemos este concepto con la ayuda de un ejemplo sencillo. La sal común es un compuesto cristalino hecho de sodio y cloruro, además, tiene un sabor salado característico y es fácilmente soluble en agua. Por otro lado, el cloro en forma elemental es de naturaleza gaseosa, el sodio reacciona violentamente con el agua y ambos elementos son tóxicos para los sistemas biológicos. Por tanto, el hecho de que los elementos que forman el compuesto tengan propiedades diferentes a las del propio compuesto es un ejemplo de emergencia, y las diferentes propiedades se conocen como propiedades emergentes.


Hierro en el cuerpo

El cuerpo como sistema químico: elementos químicos que componen el cuerpo

¿De qué están hechos nuestros cuerpos y cómo funcionan? Estas preguntas son fundamentales para el estudio de la medicina y para muchos químicos, biólogos e ingenieros. Sabemos que nuestros cuerpos son materia y, por lo tanto, deben estar compuestos de átomos que se han dispuesto especialmente para producir las moléculas y estructuras más grandes que sustentan nuestras vidas. Sabemos que las propiedades de un átomo (por ejemplo, tamaño, electronegatividad, número de electrones de valencia) determinan cómo ese átomo interactuará con otros átomos, además, las propiedades y reacciones de las moléculas dependen de las propiedades e interacciones de los átomos en las moléculas. Por lo tanto, para estudiar el cuerpo humano como una organización compleja de moléculas que se somete a una amplia gama de reacciones químicas interrelacionadas, debemos comenzar por hacernos una de las preguntas más básicas sobre cualquier sistema de moléculas: ¿Qué tipo de átomos contiene el sistema? La respuesta completa a esta pregunta tendrá dos partes principales: 1) qué elementos representan los átomos y 2) qué interacciones se encuentran entre los átomos (porque las propiedades de un átomo dado pueden alterarse por interacciones con otros átomos).

Por lo tanto, nuestra discusión sobre el cuerpo humano como un sistema químico comienza respondiendo la pregunta, "¿Qué tipo de átomos contiene el cuerpo?" De los más de 100 elementos químicos conocidos por los científicos en la actualidad, solo se encuentra un número relativamente pequeño de estos elementos. en el cuerpo humano. De hecho, se cree que solo 24 elementos diferentes son esenciales para el cuerpo humano. (Otros elementos, como el mercurio, a veces se encuentran en el cuerpo, pero no realizan ninguna función esencial o beneficiosa conocida). Los componentes elementales más grandes del cuerpo, en masa, son oxígeno (65%), carbono (18%) , hidrógeno (10%) y nitrógeno (3%). Los otros elementos del cuerpo, como calcio, fósforo, hierro y cobre, son conocidos por los fisiólogos como elementos minerales y oligoelementos. Aunque estos elementos constituyen un porcentaje mucho menor de la masa del cuerpo que el oxígeno, el carbono, el hidrógeno y el nitrógeno, el mineral y los oligoelementos son vitales para el correcto funcionamiento del cuerpo. Estos elementos deben estar presentes en el cuerpo en las cantidades adecuadas y deben estar disponibles para reaccionar con otros elementos para formar moléculas críticas y participar en reacciones químicas importantes. En este tutorial, describiremos la importancia de un oligoelemento esencial en el cuerpo, planchar. Aunque el hierro constituye solo el 0,008% de la masa corporal (aproximadamente 6 g para un hombre adulto de 75 kg (160 lb)), no podemos vivir sin este elemento importante en nuestro cuerpo.

El papel crucial del hierro en el cuerpo

Aprendió del tutorial "La hemoglobina y el grupo hemo: complejos metálicos en la sangre" que el hierro es necesario para el transporte de oxígeno en la sangre. Recuerde que el hierro es el átomo central del hemo grupo, un complejo metálico que se une al oxígeno molecular (O2) en los pulmones y lo lleva a todas las demás células del cuerpo (por ejemplo, los músculos) que necesitan oxígeno para realizar sus actividades. Sin hierro en el grupo hemo, no habría lugar para que el oxígeno se uniera y, por lo tanto, no se suministraría oxígeno a las células (lo que provocaría la muerte de las células). Además de hemoglobina, Otras proteínas importantes en el cuerpo que contienen grupos hemo (y por lo tanto contienen hierro) incluyen mioglobina que toma oxígeno de la hemoglobina y permite que el oxígeno se difunda a través de las células musculares, y el citocromos, que suministran al cuerpo su moneda energética. (Aprenderá más sobre los citocromos en el tutorial de Chem 152, "Energía para el cuerpo: fosforilación oxidativa"). Otras proteínas, como las necesarias para la síntesis de ADN y la división celular, también dependen del hierro. Además, el hierro se usa para ayudar a producir los tejidos conectivos en nuestro cuerpo, algunos de los neurotransmisores en nuestro cerebro y para mantener el sistema inmunológico. Por lo tanto, el hierro es necesario para permitir que las células que necesitan oxígeno obtengan O2, para suministrar al cuerpo una fuente confiable de energía y para mantener varias otras estructuras y sistemas importantes en el cuerpo.

Trastornos del hierro

Debido a que el hierro juega un papel tan crucial en el cuerpo, es importante para nosotros mantener un suministro adecuado de hierro para formar hemoglobina y las otras moléculas en el cuerpo que dependen del hierro para funcionar correctamente. Sin embargo, nuestro cuerpo pierde hierro continuamente (en pequeñas cantidades) a través del proceso diario, como la micción, la defecación, la sudoración y la eliminación de las células de la piel. El sangrado, especialmente el sangrado menstrual en las mujeres, contribuye a una mayor pérdida de hierro del cuerpo. Para compensar estas pérdidas y mantener un aporte adecuado de hierro, debemos consumir aproximadamente 18 mg de hierro al día. Ciertas afecciones, como el sangrado abundante y el embarazo, aumentan aún más el requerimiento de consumo de hierro. Las buenas fuentes dietéticas de hierro incluyen carnes rojas, hígado, yema de huevo, frijoles, nueces y cereales fortificados.

Cuando el suministro de hierro disponible en el cuerpo es demasiado bajo, una condición conocida como deficiencia de hierro resultados. Las personas con deficiencia de hierro no pueden producir una cantidad adecuada de hemoglobina para satisfacer las necesidades de transporte de oxígeno de su cuerpo. Cuando la deficiencia se vuelve grave (de modo que hay muy pocos glóbulos rojos circulantes o el contenido de hemoglobina de estas células es muy bajo), la afección se diagnostica como La anemia por deficiencia de hierro. Los síntomas más comunes de la anemia por deficiencia de hierro son cansancio y debilidad (debido al suministro inadecuado de oxígeno a las células del cuerpo) y palidez en las manos y párpados (debido a la disminución de los niveles de hemoglobina oxigenada, que es de color rojo). La anemia por deficiencia de hierro se puede tratar con suplementos de hierro y adoptando estrategias para mejorar la absorción del hierro en los suplementos por parte del cuerpo (p. Ej., Tomar hierro con vitamina C, que mejora la absorción, pero no con leche, que limita la absorción).

También es posible que se deposite demasiado hierro en los tejidos corporales. Esta condición se conoce como sobrecarga de hierro. Si la sobrecarga de hierro se vuelve severa (generalmente cuando la cantidad total de hierro en el cuerpo excede los 15 g), la condición se diagnostica como hemocromatosis. La hemocromatosis puede provocar daños graves en los tejidos del cuerpo, como cirrosis hepática, insuficiencia cardíaca, diabetes, dolor abdominal y artritis. Una mutación genética recesiva puede poner a algunas personas (por ejemplo, las de ascendencia irlandesa o celta) en mayor riesgo de desarrollar hemocromatosis. El tratamiento para la hemocromatosis consiste en extraer sangre del paciente para disminuir la cantidad de hierro en el cuerpo y tratar los síntomas (p. Ej., Enfermedad hepática y diabetes).


Proteinas

Diferentes proteínas pueden parecer muy diferentes y realizar diversas funciones (por ejemplo, los anticuerpos solubles en agua involucrados en el sistema inmunológico y la queratina insoluble en agua del cabello, las pezuñas y las plumas). A pesar de esto, cada uno está compuesto por aminoácidos subunidades.

Hay alrededor de 20 aminoácidos diferentes que tienen una estructura química similar pero se comportan de formas muy diferentes porque tienen diferentes grupos laterales. Por lo tanto, unirlos en diferentes combinaciones produce proteínas muy diferentes.

Cada aminoácido tiene un grupo amino (NH2) y un grupo de ácido carboxílico (COOH). El grupo R es una molécula diferente en diferentes aminoácidos que puede hacerlos neutros, ácidos, alcalinos, aromáticos (tiene una estructura de anillo) o que contengan azufre.

Cuando se unen 2 aminoácidos (condensación) el grupo amino de uno y el grupo ácido de otro forman un enlace, produciendo una molécula de agua. El enlace formado se llama enlace peptídico.

Hidrólisis es lo opuesto a la condensación y es la ruptura de un enlace peptídico utilizando una molécula de agua.

Estructura primaria de proteínas

Debido a la unión y la forma y naturaleza química de diferentes aminoácidos, la forma de una cadena completa de aminoácidos (un polipéptido o proteína) es específica.

Esto afectará las propiedades de la proteína, al igual que el tipo de collar depende del tipo de cuentas y de cómo se ensarten. Por lo tanto, la estructura primaria depende del orden y número de aminoácidos de una proteína en particular.

Por ejemplo:La hemoglobina está formada por 4 cadenas polipeptídicas, 2 cadenas # 945 y 2 cadenas # 946, cada una con un grupo hemo unido. Hay 146 aminoácidos en cada cadena. Si solo uno de estos es incorrecto, pueden surgir problemas graves (por ejemplo, anemia de células falciformes). Los glóbulos rojos se distorsionan, la cantidad de oxígeno que pueden transportar se reduce y los capilares sanguíneos pueden bloquearse, lo que provoca dolores agudos llamados crisis.

Estructura secundaria de proteínas

Esta es la forma básica que adquiere la cadena de aminoácidos. Las 2 estructuras más comunes son la & # 945-helix y la hoja & # 946-plisada.

Este tiene una estructura en espiral regular como un resorte, con los grupos R apuntando hacia el exterior de la hélice. Los enlaces de hidrógeno (H) son relativamente débiles, pero debido a que hay tantos, el efecto de unión total es fuerte y estable. La hélice es flexible y elástica.

Este se compone de cadenas "una al lado de la otra" conectadas por enlaces H. Todos los enlaces peptídicos están involucrados en el enlace H entre cadenas, por lo que la estructura es muy estable.

Estructura terciaria de las proteínas.

Esta es la estructura tridimensional general de la proteína.

La forma de la proteína se mantiene unida por enlaces H entre algunos de los grupos R (cadenas laterales) y enlaces iónicos entre cadenas laterales cargadas positiva y negativamente. Estas son interacciones débiles, pero juntas ayudan a darle a la proteína una forma estable. La proteína puede estar reforzada por fuertes enlaces covalentes llamados puentes disulfuro que se forman entre dos aminoácidos con grupos azufre en sus cadenas laterales.

Estas interacciones pueden ser atracciones electrostáticas entre grupos cargados, p. Ej. NH 3+ y O - o las fuerzas de van der Waals.

Proteínas fibrosas están hechos de moléculas largas dispuestas para formar fibras (por ejemplo, en queratina). Se pueden enrollar varias hélices entre sí para formar fibras muy fuertes. El colágeno es otra proteína fibrosa, que tiene una mayor resistencia a la tracción que el acero porque consta de tres cadenas polipeptídicas enrolladas entre sí en una triple hélice. El colágeno nos mantiene unidos en gran medida, ya que se encuentra en huesos, cartílagos, tendones y ligamentos.

Proteinas globulares están hechos de cadenas dobladas en una estructura compacta. Una de las clases más importantes son las enzimas. Aunque estos pliegues son menos regulares que en una hélice, son muy específicos y una proteína en particular siempre se pliega de la misma manera. Si la estructura se altera, la proteína deja de funcionar correctamente y se dice que es desnaturalizado. Un ejemplo es la insulina, una hormona producida por el páncreas e involucrada en la regulación del azúcar en sangre.

Una proteína globular basada principalmente en una hélice & # 945 es hemoglobina.

Una proteína globular basada principalmente en una hoja plisada & # 946 es la inmunoglobulina molécula de anticuerpo.

Estructura cuaternaria de proteínas

Si una proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas, la forma en que están organizadas se denomina Estructura cuaternaria. Una vez más, cada proteína formada tiene una forma precisa y específica (p. Ej. hemoglobina)

Grupos protésicos

La mayoría de las proteínas son asistidas en sus funciones por un grupo protésico. Puede tratarse de un ion metálico simple como el zinc en la enzima carboxipeptidasa, o puede ser una molécula orgánica compleja, como el grupo hemo de la hemoglobina.

Funciones de las proteínas

  1. Prácticamente todas las enzimas son proteínas.
  2. Estructural: p.ej. colágeno y elastina en tejido conectivo, queratina en piel, cabello y uñas.
  3. Proteinas contractiles: la actina y la miosina en los músculos permiten la contracción y por lo tanto el movimiento.
  4. Hormonas: muchas hormonas tienen una estructura proteica (por ejemplo, insulina, glucagón, hormona del crecimiento).
  5. Transporte: por ejemplo, la hemoglobina facilita el transporte de oxígeno por el cuerpo, un tipo de albúmina en la sangre transporta ácidos grasos.
  6. Transporte dentro y fuera de las células: Las proteínas transportadoras y de canal en la membrana celular regulan el movimiento a través de ella.
  7. Defensa: Las inmunoglobulinas (anticuerpos) protegen al cuerpo contra invasores extraños. El fibrinógeno en la sangre es vital para el proceso de coagulación.

Prueba bioquímica:

El reactivo utilizado para analizar las proteínas se llama reactivo de biuret. Se puede utilizar como dos soluciones separadas de sulfato de cobre e hidróxido de potasio o sodio o como una solución de biuret preparada. En cualquier caso, un color violeta indica un resultado positivo.


Revisión de biología de AQA

Podrías escribir un ensayo sobre cada uno, pero eso es mucho escrito y, como probablemente no pueda ser calificado por un examinador, entonces puede tener un uso limitado escribir ensayos repetidamente para cada uno de estos títulos. hecho uno, podría intentar publicarlo en el libro de visitas para que otros lo lean. O podría pensar en temas e ideas que podría incluir en cada uno. Por ejemplo & # 34Las diferentes formas en que los organismos usan ATP & # 34 es posible que desee incluir: fotosíntesis (dependiente / independiente y posiblemente factores que afecten), para qué usan los organismos la energía (metabolismo que produce calor, movimiento, transporte activo, división, producción de cosas, mantener la temperatura corporal) y luego podría entrar en más detalles, por ejemplo, los nervios y la creación de un potencial de reposo, el movimiento de la sangre alrededor del cuerpo, el movimiento del organismo lejos de los depredadores. Y, por supuesto, la respiración, desde la activación de la glucosa para producir glucosa fosforilada en la glucólisis hasta cómo la cadena de transporte de electrones produce ATP. . También existe el uso de ATP como segundo mensajero cuando se convierte en AMP cíclico por una enzima activada de la adrenalina. Probablemente también debería incluir algo sobre los músculos, algo sobre la miosina dando cabeza a la actina y luego usando ATP para moverla, sí, me leíste correctamente, no lo olvidarás rápidamente. Uno abajo 21 a la izquierda =)

& # 1601. ¿Cómo se relaciona la estructura de las células con su función?


2. Las diferentes formas en que los organismos utilizan ATP.
 

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¿Cómo explicaría las diferentes propiedades de la misma proteína en diferentes especies? - biología

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Veinte tipos diferentes de aminoácidos se encuentran naturalmente en las proteínas. Las proteínas se diferencian entre sí según el tipo, número y secuencia de aminoácidos que componen la estructura polipeptídica. Como resultado, tienen diferentes estructuras moleculares, atributos nutricionales y propiedades fisicoquímicas. Las proteínas son componentes importantes de los alimentos por varias razones diferentes. Son una fuente importante de energía, además de contener aminoácidos esenciales, como lisina, triptófano, metionina, leucina, isoleucina y valina, que son esenciales para la salud humana, pero que el cuerpo no puede sintetizar. Las proteínas también son los principales componentes estructurales de muchos alimentos naturales, y a menudo determinan su textura general, por ejemplo, la ternura de los productos cárnicos o pesqueros. Las proteínas aisladas se utilizan a menudo en alimentos como ingredientes debido a sus propiedades funcionales únicas, es decir, su capacidad para proporcionar una apariencia, textura o estabilidad deseables. Normalmente, las proteínas se utilizan como agentes gelificantes, emulsionantes, agentes espumantes y espesantes. Muchas proteínas alimentarias son enzimas capaces de aumentar la velocidad de ciertas reacciones bioquímicas. Estas reacciones pueden tener un efecto favorable o perjudicial sobre las propiedades generales de los alimentos. Los analistas de alimentos están interesados ​​en conocer la concentración total, el tipo, la estructura molecular y las propiedades funcionales de las proteínas en los alimentos.

6.2. Determinación de la concentración total de proteínas

El método Kjeldahl fue desarrollado en 1883 por un cervecero llamado Johann Kjeldahl. Un alimento se digiere con un ácido fuerte para que libere nitrógeno, que puede determinarse mediante una técnica de titulación adecuada. A continuación, se calcula la cantidad de proteína presente a partir de la concentración de nitrógeno del alimento. El mismo enfoque básico todavía se utiliza hoy en día, aunque se han realizado una serie de mejoras para acelerar el proceso y obtener mediciones más precisas. Por lo general, se considera el método estándar para determinar la concentración de proteínas. Debido a que el método Kjeldahl no mide el contenido de proteína directamente, se necesita un factor de conversión (F) para convertir la concentración de nitrógeno medida en una concentración de proteína. Un factor de conversión de 6.25 (equivalente a 0.16 g de nitrógeno por gramo de proteína) se usa para muchas aplicaciones, sin embargo, este es solo un valor promedio, y cada proteína tiene un factor de conversión diferente dependiendo de su composición de aminoácidos. El método Kjeldahl se puede dividir convenientemente en tres pasos: digestión, neutralización y titulación.

La muestra de alimento a analizar se pesa en un matraz de digestión y luego se digiere calentándola en presencia de ácido sulfúrico (un agente oxidante que digiere el alimento), sulfato de sodio anhidro (para acelerar la reacción aumentando el punto de ebullición) y un catalizador, como cobre, selenio, titanio o mercurio (para acelerar la reacción). La digestión convierte el nitrógeno de los alimentos (que no sea en forma de nitratos o nitritos) en amoníaco y otras materias orgánicas en C0 2 y H 2 0. El gas amoníaco no se libera en una solución ácida porque el amoníaco está en la forma del ion amonio (NH 4 +) que se une al ion sulfato (SO 4 2-) y así permanece en solución:

Una vez completada la digestión, el matraz de digestión se conecta a un matraz receptor mediante un tubo. Luego, la solución en el matraz de digestión se alcaliniza mediante la adición de hidróxido de sodio, que convierte el sulfato de amonio en gas amoníaco:

& # 9 (NH 4) 2 SO 4 + 2 NaOH & reg 2NH 3 + 2H 2 O + Na 2 SO 4 & # 9 (2)

El gas amoniaco que se forma se libera de la solución y sale del matraz de digestión al matraz receptor, que contiene un exceso de ácido bórico. El bajo pH de la solución en el matraz receptor convierte el gas amoniaco en ión amonio y, simultáneamente, convierte el ácido bórico en ión borato:

& # 9NH 3 + H 3 BO 3 (ácido bórico) & reg NH 4 + + H 2 BO 3 - (ion borato) (3)

A continuación, se estima el contenido de nitrógeno por titulación del borato de amonio formado con ácido sulfúrico o clorhídrico estándar, utilizando un indicador adecuado para determinar el punto final de la reacción.

& # 9H 2 BO 3 - + H + & reg H 3 BO 3 (4)

La concentración de iones de hidrógeno (en moles) requerida para alcanzar el punto final es equivalente a la concentración de nitrógeno que estaba en el alimento original (Ecuación 3). La siguiente ecuación se puede usar para determinar la concentración de nitrógeno de una muestra que pesa m gramos usando una solución ácida de HCl x M para la titulación:

Donde vs y vb son los volúmenes de titulación de la muestra y el blanco, y 14g es el peso molecular del nitrógeno N. Por lo general, se procesa una muestra en blanco al mismo tiempo que el material que se analiza para tener en cuenta cualquier nitrógeno residual que pueda estar en los reactivos utilizados para realizar el análisis. Una vez que se ha determinado el contenido de nitrógeno, se convierte en un contenido de proteína utilizando el factor de conversión apropiado:% de proteína = F % N.

6.2.1.4. Ventajas y desventajas

& # 9Ventajas. El método Kjeldahl se utiliza ampliamente a nivel internacional y sigue siendo el método estándar de comparación con todos los demás métodos. Su universalidad, alta precisión y buena reproducibilidad lo han convertido en el principal método para la estimación de proteínas en los alimentos.

& # 9Desventajas. No da una medida de la proteína verdadera, ya que todo el nitrógeno en los alimentos no está en forma de proteína. Las diferentes proteínas necesitan diferentes factores de corrección porque tienen diferentes secuencias de aminoácidos. El uso de ácido sulfúrico concentrado a altas temperaturas plantea un riesgo considerable, al igual que el uso de algunos de los posibles catalizadores. La técnica requiere mucho tiempo para llevarla a cabo.

6.2.2. Método Dumas mejorado

Recientemente, se ha desarrollado una técnica instrumental automatizada que es capaz de medir rápidamente la concentración de proteínas de muestras de alimentos. Esta técnica se basa en un método descrito por primera vez por un científico llamado Dumas hace más de un siglo y medio. Está comenzando a competir con el método Kjeldahl como método estándar de análisis de proteínas para algunos alimentos debido a su rapidez.

Una muestra de masa conocida se quema en una cámara de alta temperatura (alrededor de 900 o C) en presencia de oxígeno. Esto conduce a la liberación de CO 2, H 2 O y N 2. El CO 2 y el H 2 O se eliminan pasando los gases por columnas especiales que los absorben. A continuación, se mide el contenido de nitrógeno pasando los gases restantes a través de una columna que tiene un detector de conductividad térmica al final. La columna ayuda a separar el nitrógeno de cualquier CO 2 y H 2 O residual que pueda haber quedado en la corriente de gas. El instrumento se calibra analizando un material que es puro y tiene una concentración de nitrógeno conocida, como EDTA (= 9,59% N). Por tanto, la señal del detector de conductividad térmica se puede convertir en un contenido de nitrógeno. Al igual que con el método Kjeldahl, es necesario convertir la concentración de nitrógeno en una muestra al contenido de proteína, utilizando factores de conversión adecuados que dependen de la secuencia precisa de aminoácidos de la proteína.

6.2.2.2. Ventajas y desventajas

& # 9Ventajas: Es mucho más rápido que el método Kjeldahl (menos de 4 minutos por medición, en comparación con 1-2 horas para Kjeldahl). No necesita catalizadores ni químicos tóxicos. Muchas muestras se pueden medir automáticamente. Es fácil de usar.

& # 9Desventajas: Alto costo inicial. No da una medida de la proteína verdadera, ya que todo el nitrógeno en los alimentos no está en forma de proteína. Las diferentes proteínas necesitan diferentes factores de corrección porque tienen diferentes secuencias de aminoácidos. El pequeño tamaño de la muestra dificulta la obtención de una muestra representativa.

6.2.3. Métodos que utilizan espectroscopia UV-visible

Se han ideado varios métodos para medir la concentración de proteínas, que se basan en espectroscopía UV-visible. Estos métodos utilizan la capacidad natural de las proteínas para absorber (o dispersar) la luz en la región UV visible del espectro electromagnético, o modifican química o físicamente las proteínas para hacerlas absorber (o dispersar) la luz en esta región. El principio básico detrás de cada una de estas pruebas es similar. En primer lugar, se prepara una curva de calibración de absorbancia (o turbidez) frente a la concentración de proteína utilizando una serie de soluciones de proteína de concentración conocida. La absorbancia (o turbidez) de la solución que se analiza se mide luego a la misma longitud de onda y se determina su concentración de proteína a partir de la curva de calibración. La principal diferencia entre las pruebas son los grupos químicos que son responsables de la absorción o dispersión de la radiación, por ejemplo, enlaces peptídicos, grupos laterales aromáticos, grupos básicos y proteínas agregadas.

& # 9 A continuación se destacan algunos de los métodos UV-visible más utilizados para determinar el contenido de proteínas de los alimentos:

Medición directa a 280 nm

El triptófano y la tirosina absorben fuertemente la luz ultravioleta a 280 nm. El contenido de triptófano y tirosina de muchas proteínas permanece bastante constante, por lo que se puede utilizar la absorbancia de las soluciones de proteínas a 280 nm para determinar su concentración. Las ventajas de este método son que el procedimiento es sencillo de realizar, no es destructivo y no se requieren reactivos especiales. La principal desventaja es que los ácidos nucleicos también absorben fuertemente a 280 nm y, por lo tanto, podrían interferir con la medición de la proteína si están presentes en concentraciones suficientes. Aun así, se han desarrollado métodos para superar este problema, por ejemplo, midiendo la absorbancia en dos longitudes de onda diferentes.

Se produce un color violeta-violáceo cuando los iones cúpricos (Cu 2+) interactúan con los enlaces peptídicos en condiciones alcalinas. El reactivo de biuret, que contiene todos los productos químicos necesarios para realizar el análisis, se puede adquirir comercialmente. Se mezcla con una solución de proteína y luego se deja reposar durante 15-30 minutos antes de leer la absorbancia a 540 nm. La principal ventaja de esta técnica es que no hay interferencia de materiales que se adsorben en longitudes de onda más bajas, y la técnica es menos sensible al tipo de proteína porque utiliza la absorción que involucra enlaces peptídicos que son comunes a todas las proteínas, en lugar de grupos laterales específicos. Sin embargo, tiene una sensibilidad relativamente baja en comparación con otros métodos de UV visible.

El método de Lowry combina el reactivo de biuret con otro reactivo (el reactivo de fenol de Folin-Ciocalteau) que reacciona con residuos de tirosina y triptófano en las proteínas. Esto da un color azulado que se puede leer entre 500 y 750 nm, dependiendo de la sensibilidad requerida.Hay un pico pequeño alrededor de 500 nm que se puede usar para determinar concentraciones altas de proteína y un pico grande alrededor de 750 nm que se puede usar para determinar concentraciones bajas de proteína. Este método es más sensible a concentraciones bajas de proteínas que el método biuret.

Se añade un exceso conocido de un colorante cargado negativamente (aniónico) a una solución de proteína cuyo pH se ajusta para que las proteínas estén cargadas positivamente (es decir, & lt el punto isoeléctrico). Las proteínas forman un complejo insoluble con el tinte debido a la atracción electrostática entre las moléculas, pero el tinte no unido permanece soluble. El colorante aniónico se une a los grupos catiónicos de los residuos de aminoácidos básicos (histidina, arganina y lisina) y a los grupos amino terminales libres. La cantidad de tinte no unido que permanece en solución después de que se ha eliminado el complejo insoluble de proteína-tinte (por ejemplo, por centrifugación) se determina midiendo su absorbancia. La cantidad de proteína presente en la solución original es proporcional a la cantidad de tinte que se unió a ella: tinte unido = tinte inicial - sin tinte.

Las moléculas de proteína que normalmente son solubles en solución se pueden hacer precipitar mediante la adición de ciertos productos químicos, por ejemplo, ácido tricloroacético. La precipitación de proteínas hace que la solución se vuelva turbia. Por tanto, la concentración de proteína se puede determinar midiendo el grado de turbidez.

6.2.3.2. Ventajas y desventajas

& # 9Ventajas: Las técnicas de UV-visible son bastante rápidas y sencillas de realizar, y son sensibles a bajas concentraciones de proteínas.

& # 9Desventajas: Para la mayoría de las técnicas de UV-visible es necesario utilizar soluciones diluidas y transparentes, que no contienen sustancias contaminantes que absorben o dispersan la luz en la misma longitud de onda que la proteína que se analiza. La necesidad de soluciones transparentes significa que la mayoría de los alimentos deben someterse a cantidades significativas de preparación de muestras antes de que puedan ser analizados, por ejemplo, homogeneización, extracción con solvente, centrifugación, filtración, que pueden llevar mucho tiempo y ser laboriosos. Además, a veces es difícil extraer proteínas cuantitativamente de ciertos tipos de alimentos, especialmente después de que han sido procesados ​​para que las proteínas se agreguen o se unan covalentemente con otras sustancias. Además, la absorbancia depende del tipo de proteína analizada (diferentes proteínas tienen diferentes secuencias de aminoácidos).

6.2.4. Otras técnicas instrumentales

Existe una amplia variedad de diferentes métodos instrumentales disponibles para determinar el contenido total de proteínas de los materiales alimenticios. Estos se pueden dividir en tres categorías diferentes según sus principios fisicoquímicos: (i) medición de las propiedades físicas generales, (ii) medición de la adsorción de radiación y (iii) medición de la dispersión de la radiación. Cada método instrumental tiene sus propias ventajas y desventajas, y la variedad de alimentos a los que se puede aplicar.

Medición de propiedades físicas a granel

  • Densidad: la densidad de una proteína es mayor que la de la mayoría de los demás componentes de los alimentos, por lo que hay un aumento en la densidad de un alimento a medida que aumenta su contenido de proteínas. Por tanto, el contenido de proteínas de los alimentos se puede determinar midiendo su densidad.
  • Índice de refracción: el índice de refracción de una solución acuosa aumenta a medida que aumenta la concentración de proteína y, por lo tanto, las mediciones de RI pueden usarse para determinar el contenido de proteína.

Medición de la adsorción de radiación

  • UV-visible: la concentración de proteínas se puede determinar midiendo la absorbancia de la radiación ultravioleta-visible (ver arriba).
  • Infrarrojos: se pueden utilizar técnicas de infrarrojos para determinar la concentración de proteínas en muestras de alimentos. Las proteínas absorben los rayos infrarrojos de forma natural debido a las vibraciones características (estiramiento y flexión) de ciertos grupos químicos a lo largo de la columna vertebral del polipéptido. Las mediciones de la absorbancia de la radiación a determinadas longitudes de onda pueden, por tanto, utilizarse para cuantificar la concentración de proteína en la muestra. La IR es particularmente útil para el análisis rápido en línea del contenido de proteínas. También requiere poca preparación de muestras y no es destructivo. Sus principales desventajas son su alto costo inicial y la necesidad de una calibración extensa.
  • Resonancia magnética nuclear: la espectroscopia de RMN se puede utilizar para determinar la concentración de proteína total de los alimentos. El contenido de proteína se determina midiendo el área bajo un pico en un espectro de desplazamiento químico de RMN que corresponde a la fracción de proteína.

Medición de la dispersión de la radiación

  • Dispersión de luz: la concentración de agregados de proteína en solución acuosa se puede determinar usando técnicas de dispersión de luz porque la turbidez de una solución es directamente proporcional a la concentración de agregados presentes.
  • Dispersión ultrasónica: la concentración de agregados de proteínas también se puede determinar usando técnicas de dispersión ultrasónica porque la velocidad ultrasónica y la absorción de los ultrasonidos están relacionadas con la concentración de agregados de proteínas presentes.

6.2.4.2. Ventajas y desventajas

Varios de estos métodos instrumentales tienen ventajas importantes sobre las otras técnicas mencionadas anteriormente porque no son destructivas, requieren poca o ninguna preparación de la muestra y las mediciones son rápidas y precisas. Una de las principales desventajas de las técnicas que se basan en las mediciones de las propiedades físicas a granel de los alimentos es que se debe preparar una curva de calibración entre la propiedad física de interés y el contenido total de proteína, y esto puede depender del tipo de proteína presente y del alimento. matriz en la que está contenido. Además, las técnicas basadas en mediciones de propiedades fisicoquímicas a granel solo pueden usarse para analizar alimentos con composiciones relativamente simples. En un alimento que contiene muchos componentes diferentes cuya concentración puede variar, es difícil separar la contribución de la proteína a la medición general de la de los otros componentes.

6.2.5. Comparación de métodos

Como científicos de alimentos, a menudo podemos estar en una posición en la que tenemos que elegir una técnica particular para medir la concentración de proteínas de un alimento. ¿Cómo decidimos qué técnica es la más adecuada para nuestra aplicación particular? Lo primero que hay que determinar es para qué se utilizará la información. Si el análisis se va a realizar con fines oficiales, por ejemplo, requisitos legales o de etiquetado, es importante utilizar un método reconocido oficialmente. El método Kjeldahl, y cada vez más el método Dumas, han sido oficialmente aprobados para una amplia gama de aplicaciones alimentarias. Por el contrario, solo se han reconocido oficialmente un pequeño número de aplicaciones de la espectroscopia UV-visible.

& # 9 Para propósitos de control de calidad, a menudo es más útil tener mediciones rápidas y simples del contenido de proteína y, por lo tanto, las técnicas de IR son las más adecuadas. Para estudios fundamentales en el laboratorio, donde a menudo se analizan proteínas puras, a menudo se prefieren las técnicas espectroscópicas UV-visible porque dan mediciones rápidas y confiables y son sensibles a bajas concentraciones de proteína.

& # 9 Otros factores que pueden tener que considerarse son la cantidad de preparación de la muestra requerida, su sensibilidad y su velocidad. Los métodos Kjeldahl, Dumas e IR requieren muy poca preparación de la muestra. Una vez que se ha seleccionado una muestra representativa del alimento, normalmente se puede analizar directamente. Por otro lado, los diversos métodos de UV-visible requieren una preparación extensa de la muestra antes del análisis. La proteína debe extraerse del alimento en una solución transparente diluida, lo que generalmente implica procedimientos de homogeneización, extracción con solvente, filtración y centrifugación que requieren mucho tiempo. Además, puede resultar difícil aislar completamente algunas proteínas de los alimentos porque están fuertemente unidas a otros componentes. Las diversas técnicas también tienen diferentes sensibilidades, es decir, la concentración más baja de proteína que pueden detectar. Los métodos UV-visible son los más sensibles, pudiendo detectar concentraciones de proteínas tan bajas como 0,001% en peso. La sensibilidad de los métodos de Dumas, Kjeldahl e IR es de alrededor de 0,1% en peso. El tiempo requerido por análisis y la cantidad de muestras que se pueden analizar simultáneamente también son factores importantes a considerar al decidir qué técnica analítica usar. Las técnicas de IR son capaces de un análisis rápido (& lt 1 minuto) de la concentración de proteínas una vez que se han calibrado. El moderno método instrumental Dumas está totalmente automatizado y puede medir la concentración de proteína de una muestra en menos de 5 minutos, en comparación con el método Kjeldahl, que tarda entre 30 minutos y 2 horas en realizarse. Los distintos métodos de UV-visible oscilan entre un par de minutos y una hora (dependiendo del tipo de tinte que se use y cuánto tiempo tarde en reaccionar), aunque tiene la ventaja de que se pueden analizar muchas muestras simultáneamente. No obstante, suele ser necesario realizar una preparación exhaustiva de la muestra antes del análisis para obtener una solución transparente. Otros factores que pueden ser importantes al seleccionar una técnica adecuada son: el equipo disponible, la facilidad de operación, la precisión deseada y si la técnica es o no destructiva.

6.3. Separación y caracterización de proteínas

En la conferencia anterior, se discutieron las técnicas utilizadas para determinar la concentración total de proteína en un alimento. Los analistas de alimentos también suelen estar interesados ​​en el tipo de proteínas presentes en un alimento porque cada proteína tiene propiedades nutricionales y fisicoquímicas únicas. El tipo de proteína generalmente se determina separando y aislando las proteínas individuales de una mezcla compleja de proteínas, de modo que puedan identificarse y caracterizarse posteriormente. Las proteínas se separan sobre la base de diferencias en sus propiedades fisicoquímicas, como tamaño, carga, características de adsorción, solubilidad y estabilidad térmica. La elección de una técnica de separación adecuada depende de varios factores, incluidos los motivos para realizar el análisis, la cantidad de muestra disponible, la pureza deseada, el equipo disponible, el tipo de proteínas presentes y el coste. Los métodos a gran escala están disponibles para aislamientos crudos de grandes cantidades de proteínas, mientras que los métodos a pequeña escala están disponibles para proteínas que son caras o solo están disponibles en pequeñas cantidades. Uno de los factores que deben tenerse en cuenta durante el procedimiento de separación es la posibilidad de que se altere la estructura tridimensional nativa de las moléculas de proteína.

Un conocimiento previo de los efectos de las condiciones ambientales sobre la estructura y las interacciones de las proteínas es de gran utilidad a la hora de seleccionar la técnica de separación más adecuada. En primer lugar, porque ayuda a determinar las condiciones más adecuadas para aislar una proteína en particular de una mezcla de proteínas (p. Ej., PH, fuerza iónica, disolvente, temperatura, etc.) y, en segundo lugar, porque puede ser importante elegir las condiciones que no afectar negativamente a la estructura molecular de las proteínas.

6.3.1. Métodos basados ​​en diferentes características de solubilidad

Las proteínas se pueden separar aprovechando las diferencias en su solubilidad en soluciones acuosas. La solubilidad de una molécula de proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos porque esta determina su tamaño, forma, hidrofobicidad y carga eléctrica. Las proteínas se pueden precipitar o solubilizar selectivamente alterando el pH, la fuerza iónica, la constante dieléctrica o la temperatura de una solución. Estas técnicas de separación son las más sencillas de usar cuando se trata de grandes cantidades de muestra, porque son relativamente rápidas, económicas y no están particularmente influenciadas por otros componentes alimentarios. A menudo se utilizan como primer paso en cualquier procedimiento de separación porque la mayoría de los materiales contaminantes se pueden eliminar fácilmente.

Las proteínas se precipitan de soluciones acuosas cuando la concentración de sal excede un nivel crítico, lo que se conoce como salificación, porque toda el agua está "unida" a las sales y, por lo tanto, no está disponible para hidratar las proteínas. El sulfato de amonio [(NH 4) 2 SO 4] se usa comúnmente porque tiene una alta solubilidad en agua, aunque también se pueden usar otras sales neutras, por ejemplo, NaCl o KCl. Generalmente se utiliza un procedimiento de dos pasos para maximizar la eficiencia de la separación. En el primer paso, la sal se agrega a una concentración justo por debajo de la necesaria para precipitar la proteína de interés. Luego, la solución se centrifuga para eliminar cualquier proteína que sea menos soluble que la proteína de interés. Luego, la concentración de sal se aumenta hasta un punto justo por encima del requerido para provocar la precipitación de la proteína. Esto precipita la proteína de interés (que puede separarse mediante centrifugación), pero deja proteínas más solubles en solución. El principal problema de este método es que grandes concentraciones de sal contaminan la solución, que debe eliminarse antes de que la proteína pueda resolubilizarse, por ejemplo, mediante diálisis o ultrafiltración.

El punto isoeléctrico (pI) de una proteína es el pH donde la carga neta de la proteína es cero. Las proteínas tienden a agregarse y precipitarse en su pI porque no hay repulsión electrostática que las separe. Las proteínas tienen diferentes puntos isoeléctricos debido a sus diferentes secuencias de aminoácidos (es decir, números relativos de grupos aniónicos y catiónicos) y, por lo tanto, pueden separarse ajustando el pH de una solución. Cuando el pH se ajusta al pI de una proteína en particular, precipita dejando las otras proteínas en solución.

La solubilidad de una proteína depende de la constante dieléctrica de la solución que la rodea porque esta altera la magnitud de las interacciones electrostáticas entre grupos cargados. A medida que disminuye la constante dieléctrica de una solución, aumenta la magnitud de las interacciones electrostáticas entre especies cargadas. Esto tiende a disminuir la solubilidad de las proteínas en solución porque están menos ionizadas y, por lo tanto, la repulsión electrostática entre ellas no es suficiente para evitar que se agreguen. La constante dieléctrica de las soluciones acuosas se puede reducir añadiendo disolventes orgánicos solubles en agua, como etanol o acetona. La cantidad de disolvente orgánico necesaria para provocar la precipitación depende de la proteína y, por tanto, las proteínas se pueden separar sobre esta base. La cantidad óptima de disolvente orgánico necesaria para precipitar una proteína varía de aproximadamente un 5 a un 60%. El fraccionamiento de solventes generalmente se realiza a 0 o C o menos para evitar la desnaturalización de las proteínas causada por los aumentos de temperatura que ocurren cuando los solventes orgánicos se mezclan con agua.

Desnaturalización de proteínas contaminantes

Muchas proteínas se desnaturalizan y precipitan de la solución cuando se calientan por encima de cierta temperatura o al ajustar una solución a pH muy ácidos o básicos. Las proteínas que son estables a altas temperaturas o en extremos de pH se separan más fácilmente mediante esta técnica porque las proteínas contaminantes pueden precipitarse mientras la proteína de interés permanece en solución.

6.3.2. Separación debido a diferentes características de adsorción

La cromatografía de adsorción implica la separación de compuestos mediante adsorción-desorción selectiva en una matriz sólida que está contenida dentro de una columna a través de la cual pasa la mezcla. La separación se basa en las diferentes afinidades de diferentes proteínas por la matriz sólida. La cromatografía de afinidad y de intercambio iónico son los dos tipos principales de cromatografía de adsorción que se utilizan habitualmente para la separación de proteínas. La separación se puede llevar a cabo utilizando una columna abierta o cromatografía líquida de alta presión.

Cromatografía de intercambio de iones

La cromatografía de intercambio iónico se basa en la adsorción-desorción reversible de iones en solución a una matriz sólida cargada o red polimérica. Esta técnica es la técnica cromatográfica más utilizada para la separación de proteínas. Una matriz cargada positivamente se llama intercambiador de aniones porque se une a iones cargados negativamente (aniones). Una matriz cargada negativamente se llama intercambiador de iones cat porque se une a iones cargados positivamente (cationes). Las condiciones del tampón (pH y fuerza iónica) se ajustan para favorecer la unión máxima de la proteína de interés a la columna de intercambio iónico. Las proteínas contaminantes se unen con menos fuerza y, por lo tanto, pasan más rápidamente a través de la columna. A continuación, la proteína de interés se eluye utilizando otra solución tampón que favorezca su desorción de la columna (por ejemplo, diferente pH o fuerza iónica).

La cromatografía de afinidad utiliza una fase estacionaria que consiste en un ligando unido covalentemente a un soporte sólido. El ligando es una molécula que tiene una afinidad reversible única y muy específica por una proteína en particular. La muestra a analizar se pasa por la columna y la proteína de interés se une al ligando, mientras que las proteínas contaminantes la atraviesan directamente. A continuación, la proteína de interés se eluye mediante una solución tampón que favorece su desorción de la columna. Esta técnica es el medio más eficaz de separar una proteína individual de una mezcla de proteínas, pero es la más cara, debido a la necesidad de tener columnas con ligandos específicos unidos a ellas.

Tanto la cromatografía de intercambio iónico como la de afinidad se utilizan comúnmente para separar proteínas y aminoácidos en el laboratorio. Se utilizan con menos frecuencia para separaciones comerciales porque no son adecuados para separar rápidamente grandes volúmenes y son relativamente costosos.

6.3.3. Separación debido a diferencias de tamaño

Las proteínas también se pueden separar según su tamaño. Normalmente, los pesos moleculares de las proteínas varían de aproximadamente 10.000 a 1.000.000 de dalton. En la práctica, la separación depende del radio de Stokes de una proteína, más que directamente de su peso molecular. El radio de Stokes es el radio promedio que tiene una proteína en solución y depende de su estructura molecular tridimensional. Para proteínas con el mismo peso molecular, el radio de Stokes aumenta en el siguiente orden: proteína globular compacta & lt flexible de espiral aleatoria & lt proteína en forma de varilla.

La diálisis se utiliza para separar moléculas en solución mediante el uso de membranas semipermeables que permiten el paso de moléculas más pequeñas que un cierto tamaño, pero impiden el paso de moléculas más grandes. Se coloca una solución de proteína en un tubo de diálisis que se sella y se coloca en un gran volumen de agua o tampón que se agita lentamente. Los solutos de bajo peso molecular fluyen a través de la bolsa, pero las moléculas de proteína de gran peso molecular permanecen en la bolsa. La diálisis es un método relativamente lento, que tarda hasta 12 horas en completarse. Por tanto, se utiliza con mayor frecuencia en el laboratorio. La diálisis se usa a menudo para eliminar la sal de las soluciones de proteínas después de que se han separado mediante la salazón y para cambiar los tampones.

Se coloca una solución de proteína en una celda que contiene una membrana semipermeable y se aplica presión.Las moléculas más pequeñas pasan a través de la membrana, mientras que las moléculas más grandes permanecen en la solución. El principio de separación de esta técnica es, por tanto, similar a la diálisis, pero debido a que se aplica presión, la separación es mucho más rápida. Se encuentran disponibles membranas semipermeables con puntos de corte entre aproximadamente 500 y 300.000. La parte de la solución que retiene la célula (moléculas grandes) se denomina retenido, mientras que la parte que atraviesa la membrana (moléculas pequeñas) forma parte del ultrafiltrado. La ultrafiltración se puede utilizar para concentrar una solución de proteína, eliminar sales, intercambiar tampones o fraccionar proteínas en función de su tamaño. Las unidades de ultrafiltración se utilizan en el laboratorio y a escala comercial.

Cromatografía de exclusión por tamaño

Esta técnica, a veces conocida como filtración en gel, también separa las proteínas según su tamaño. Se vierte una solución de proteína en una columna que se empaqueta con perlas porosas hechas de un material polimérico reticulado (como dextrano o agarosa). Las moléculas más grandes que los poros de las perlas se excluyen y se mueven rápidamente a través de la columna, mientras que el movimiento de las moléculas que entran en los poros se retarda. Por tanto, las moléculas se eluyen de la columna en orden de tamaño decreciente. Se encuentran disponibles perlas de diferente tamaño medio de poro para separar proteínas de diferentes pesos moleculares. Los fabricantes de estas perlas proporcionan información sobre el rango de peso molecular que son más adecuados para separar. Los pesos moleculares de proteínas desconocidas pueden determinarse comparando sus volúmenes de elución Vo, con los determinados utilizando proteínas de peso molecular conocido: una gráfica del volumen de elución frente al log (peso molecular) debería dar una línea recta. Un problema con este método es que el peso molecular no está directamente relacionado con el radio de Stokes para proteínas de diferentes formas.

6.3.4. Separación por electroforesis

La electroforesis se basa en las diferencias en la migración de moléculas cargadas en una solución cuando se aplica un campo eléctrico a través de ella. Se puede utilizar para separar proteínas en función de su tamaño, forma o carga.

En la electroforesis no desnaturalizante, se vierte una solución tamponada de proteínas nativas sobre un gel poroso (generalmente poliacrilamida, almidón o agarosa) y se aplica un voltaje a través del gel. Las proteínas se mueven a través del gel en una dirección que depende del signo de su carga, y a una velocidad que depende de la magnitud de la carga y la fricción de su movimiento:

Las proteínas pueden estar cargadas positiva o negativamente en solución dependiendo de sus puntos isoeleécticos (pI) y el pH de la solución. Una proteína se carga negativamente si el pH está por encima del pI y se carga positivamente si el pH está por debajo del pI. La magnitud de la carga y el voltaje aplicado determinarán qué tan lejos migran las proteínas en un tiempo determinado. Cuanto mayor sea el voltaje o la carga de la proteína, más se moverá. La fricción de una molécula es una medida de su resistencia al movimiento a través del gel y está determinada en gran medida por la relación entre el tamaño efectivo de la molécula y el tamaño de los poros del gel. Cuanto menor sea el tamaño de la molécula, o mayor sea el tamaño de los poros del gel, menor será la resistencia y, por tanto, más rápido se moverá una molécula a través del gel. Los geles con diferentes porosidades se pueden comprar a proveedores de productos químicos o se pueden preparar en el laboratorio. Los tamaños de poros más pequeños se obtienen utilizando una mayor concentración de reactivo de reticulación para formar el gel. Los geles pueden estar contenidos entre dos placas paralelas o en tubos cilíndricos. En la electroforesis no desnaturalizante, las proteínas nativas se separan basándose en una combinación de su carga, tamaño y forma.

En la electroforesis desnaturalizante, las proteínas se separan principalmente por su peso molecular. Las proteínas se desnaturalizan antes del análisis mezclándolas con mercaptoetanol, que rompe los enlaces disulfuro, y dodecil sulfato de sodio (SDS), que es un surfactante aniónico que se une hidrofóbicamente a las moléculas de proteína y hace que se desplieguen debido a la repulsión entre el surfactante cargado negativamente. grupos de cabeza. Cada molécula de proteína se une aproximadamente a la misma cantidad de SDS por unidad de longitud. Por tanto, la carga por unidad de longitud y la conformación molecular es aproximadamente similar para todas las proteínas. A medida que las proteínas viajan a través de una red de gel, se separan principalmente en función de su peso molecular porque su movimiento depende del tamaño de la molécula de proteína en relación con el tamaño de los poros del gel: las proteínas más pequeñas se mueven más rápidamente a través de la matriz que las más grandes. moléculas. Este tipo de electroforesis se denomina comúnmente electroforesis en gel de poliacrilamida y dodecilsulfato de sodio, o SDS-PAGE.

Para determinar qué tan lejos se han movido las proteínas, se agrega un tinte de seguimiento a la solución de proteína, por ejemplo, azul de bromofenol. Este tinte es una pequeña molécula cargada que migra por delante de las proteínas. Una vez completada la electroforesis, las proteínas se hacen visibles tratando el gel con un tinte proteico como Coomassie Brilliant Blue o tinción plateada. Se calcula la movilidad relativa de cada banda de proteína:

La electroforesis se utiliza a menudo para determinar la composición proteica de los productos alimenticios. La proteína se extrae de los alimentos en una solución, que luego se separa mediante electroforesis. SDS-PAGE se utiliza para determinar el peso molecular de una proteína midiendo R m, y luego comparándolo con una curva de calibración producida usando proteínas de peso molecular conocido: un gráfico de log (peso molecular) frente a la movilidad relativa suele ser lineal. La electroforesis desnaturalizante es más útil para determinar los pesos moleculares que la electroforesis no desnaturalizante, porque la fricción con el movimiento no depende de la forma o carga original de las moléculas de proteína.

Electroforesis de enfoque isoeléctrico

Esta técnica es una modificación de la electroforesis, en la que las proteínas se separan mediante carga en una matriz de gel que tiene un gradiente de pH a través de ella. Las proteínas migran a la ubicación donde el pH es igual a su punto isoeléctrico y luego dejan de moverse porque ya no están cargadas. Este método tiene una de las resoluciones más altas de todas las técnicas utilizadas para separar proteínas. Hay geles disponibles que cubren un rango de pH estrecho (2-3 unidades) o un rango de pH amplio (3-10 unidades) y, por lo tanto, se debe seleccionar el gel que sea más adecuado para las proteínas que se separan.

Electroforesis bidimensional

El enfoque isoeléctrico y SDS-PAGE se pueden usar juntos para mejorar la resolución de mezclas de proteínas complejas. Las proteínas se separan en una dirección sobre la base de la carga usando enfoque isoeléctrico, y luego en una dirección perpendicular sobre la base del tamaño usando SDS-PAGE.


¿Cómo explicaría las diferentes propiedades de la misma proteína en diferentes especies? - biología

Nombre y número del capítulo:

1- Introducción: Temas en el estudio de la vida

Subsecciones del Capítulo:

1. Los temas de este libro establecen conexiones entre diferentes áreas de la biología.

2. El tema central: La evolución explica la unidad y la diversidad de la vida.

3. Al estudiar la naturaleza, los científicos hacen observaciones y luego forman y prueban hipótesis.

4. La ciencia se beneficia de un enfoque cooperativo y diversos puntos de vista

Resumen de la introducción del capítulo:

El tema central de este libro será evolución, que incluye la forma en que las especies pueden adaptarse a su entorno, como la forma en que la planta de nácar se adaptó a su ambiente seco.

Biología es el estudio científico de la vida. Los procesos que definen la vida incluyen orden, adaptación evolutiva, respuesta al medio ambiente, regulación, procesamiento de energía, reproducción y crecimiento y desarrollo.

Este capítulo discutirá el "paisaje" biológico relacionado con algunos temas unificadores, la evolución y el razonamiento de Darwin detrás de él, la investigación científica y la cultura de la ciencia y su efecto en la sociedad.

Enumere todos los términos de vocabulario en negrita:

3. propiedades emergentes

5. cambio climático global

14. retroalimentación negativa

15. retroalimentación positiva

19. seleccion natural

23. razonamiento inductivo

25. razonamiento deductivo

26. experimento controlado

Subsección 1 Nombre y número:

1.1 Los temas de este libro establecen conexiones entre diferentes áreas de la biología

Preguntas previas a la lectura para la subsección:

1. ¿Cómo se relaciona cada nivel biológico en la Figura 1.4 con el nivel por debajo de él?

2. ¿Qué tema o temas se ejemplifican mediante:

una. ¿Las afiladas espinas de un puercoespín?

B. ¿La clonación de una planta a partir de una sola célula?

C. ¿Un colibrí que usa azúcar para impulsar su vuelo?

3. Para cada tema discutido en esta sección, ¿cuál es un ejemplo que no se menciona en el libro?

Subsección 2 Nombre y número:

1.2 El tema central: La evolución da cuenta de la unidad y diversidad de la vida

Preguntas previas a la lectura para la subsección:

1. ¿En qué se parece una dirección postal al sistema taxonómico jerárquico de la biología?

2. ¿Cómo es "editar" una metáfora apropiada de cómo actúa la selección natural sobre la variación hereditaria de una población?

3. ¿Cómo se podría representar, mediante un patrón de ramificación simple, la idea de que los reinos Fungi y Animalia están más estrechamente relacionados entre sí que con Plantae?

Subsección 3 Nombre y número:

1.3 Al estudiar la naturaleza, los científicos hacen observaciones y luego forman y prueban hipótesis

Preguntas previas a la lectura para la subsección:

1. ¿En qué se diferencian el razonamiento inductivo y deductivo entre sí?

2. En el experimento de imitación de serpientes, ¿cuál es la variable?

3. ¿Por qué se llama teoría a la selección natural?

4. Si extendiera el experimento de imitación de serpientes a un área de Virginia donde no se sabe que viva ningún tipo de serpiente, ¿qué resultados predeciría en su sitio de campo?

Subsección 4 Nombre y número:

1.4 La ciencia se beneficia de un enfoque cooperativo y diversos puntos de vista

Preguntas previas a la lectura para la subsección:

1. ¿En qué se diferencia la ciencia de la tecnología?

2. El gen que causa la anemia de células falciformes está presente en un porcentaje más alto de residentes del África subsahariana que entre los afrodescendientes que viven en los Estados Unidos. La presencia de este gen proporciona cierta protección contra la malaria, una enfermedad grave que está muy extendida en el África subsahariana. ¿Cuál es un proceso evolutivo que podría explicar los diferentes porcentajes entre los residentes de las dos regiones?

Resumen de la subsección 1:

Debido a que la biología es tan diversa, se explican algunos temas para ayudar a conectar las cosas que aprendemos con la biología.

El primer tema es que “surgen nuevas propiedades en cada nivel de la jerarquía biológica”. La jerarquía de la biología comienza en la biosfera y luego, debajo de ella, vienen los ecosistemas, las comunidades, las poblaciones, los organismos, los órganos y sistemas de órganos, los tejidos, las células, los orgánulos y las moléculas. Cada nivel subsiguiente tiene propiedades emergentes que son propiedades que no están presentes en el nivel superior. Históricamente, los científicos han utilizado el reduccionismo para estudiar la vida, pero dividir la vida en las partes más pequeñas ayuda a los científicos a comprender cómo funciona cada parte, pero no cómo funciona cada una en conjunto con otras partes. Debido a esto, Biologia de sistemas fue desarrollado que modela los comportamientos de sistemas biológicos completos basados ​​en el estudio de las interacciones entre las partes del sistema.

El segundo tema es que "los organismos interactúan con otros organismos y el entorno físico". Un ejemplo es cómo las hojas absorben la energía luminosa del sol y la utilizan para convertir CO2 desde el aire hacia O2 y también ciclan los nutrientes químicos en el suelo. Los animales comen las hojas y frutos de los árboles y devuelven algunos de los productos químicos al suelo a través de los desechos. Una de las interacciones de los humanos con su entorno ha llevado a cambio climático global. El aumento de combustibles fósiles que se queman ha elevado el nivel de CO2 que permanece atrapado en la atmósfera, creando un “efecto invernadero” y elevando la temperatura del planeta.

El tercer tema es que “la vida requiere transferencia y transformación de energía”. De manera similar a la explicación anterior, los árboles (productores) usan la luz solar para producir frutas que los animales (consumidores) comen para obtener energía. Luego, los animales usan la energía química de la fruta y la convierten en energía cinética para moverse. Cuando se produce el trabajo, parte de la energía se convierte en energía térmica y se libera en forma de calor.

El cuarto tema es "la estructura y la función están correlacionadas en todos los niveles de la organización biológica". Cada aspecto de la vida es como es por razones funcionales, como que una hoja sea plana para absorber la máxima luz solar, o el hueso de un pájaro que tiene una estructura interna de panal de abeja para ser fuerte pero liviano.

El quinto es "la célula es la unidad básica de estructura y función de un organismo". La celda es el nivel más bajo que puede realizar todas las actividades necesarias para la vida. Hay dos tipos de células. Células eucariotas tienen varios orgánulos encerrados en membranas, incluido un núcleo. Células procariotas son más pequeños y no tienen núcleo.

“La continuidad de la vida se basa en información heredable en forma de ADN” es el sexto tema. La base de la reproducción es la división de células para formar nuevas células. Dentro de estas células hay cromosomas que contienen la información genética de la célula completa, denominada ADN (ácido desoxirribonucleico). Genes, hechos de ADN, constituyen la información heredable que se transfiere de padres a hijos. El ADN está compuesto de nucleótidos, abreviado A, T, C y G. El orden de estos nucleótidos es el modelo de cada organismo. El ADN de los genes controla la producción de proteínas mediante el uso de una molécula llamada ARN. Este proceso se llama la expresion genica. El grupo de instrucciones genéticas que hereda un organismo se llama su genoma. Estudiar las diferencias entre genomas de diferentes especies se llama genómica. Contamos con tecnología que puede almacenar, organizar y analizar genomas y este proceso se llama bioinformática.

El séptimo tema es "los mecanismos de retroalimentación que regulan los sistemas biológicos". En la regulación por retroalimentación, el producto de un proceso regula el proceso original. La regulación más común en la vida es retroalimentación negativa, en el que la acumulación del producto final bloquea el proceso. En retroalimentación positiva, el producto final acelera el proceso (un ejemplo es la coagulación de la sangre).

El último tema, la evolución, se aborda ligeramente y se tratará en la siguiente sección.

¿Cómo se relaciona cada nivel biológico en la Figura 1.4 con el nivel debajo de él?

El nivel inferior es parte del nivel superior y muchos de cada nivel forman el nivel superior. Por ejemplo, muchos organismos forman poblaciones y muchas poblaciones combinadas forman comunidades, etc.

¿Qué tema o temas se ejemplifican mediante:

¿Las afiladas espinas de un puercoespín?

La estructura y la función están correlacionadas en todos los niveles de la organización biológica, la continuidad de la vida se basa en información hereditaria en forma de ADN y Evolución.

¿La clonación de una planta a partir de una sola célula?

Surgen nuevas propiedades en cada nivel de la jerarquía biológica, la estructura y la función están correlacionadas en todos los niveles de la organización biológica, la célula es la unidad básica de estructura y función de un organismo, y la continuidad de la vida se basa en información hereditaria en forma de ADN. .

¿Un colibrí que usa azúcar para impulsar su vuelo?

Los organismos interactúan con otros organismos y el entorno físico, la vida requiere transferencia y transformación de energía y evolución.

Para cada tema discutido en esta sección, ¿cuál es un ejemplo que no se menciona en el libro?

1. Surgen nuevas propiedades en cada nivel de la jerarquía biológica

A nivel de los organismos, un gusano y una serpiente parecen tener una forma similar, pero al mirar más de cerca sus órganos y tejidos, podemos ver que son muy diferentes.

2. Los organismos interactúan con otros organismos y el entorno físico.

Los animales que comen frutas depositan las semillas y los nutrientes no digeridos nuevamente en el suelo a través de los desechos.

3. La vida requiere transferencia y transformación de energía

Los carnívoros deben comer carne para obtener energía.

4. La estructura y la función están correlacionadas en todos los niveles de la organización biológica.

La trompa de un elefante está estructurada para poder alcanzar las hojas de los árboles altos, lo cual es útil ya que no pueden trepar a los árboles.

5. La célula es la unidad básica de estructura y función de un organismo.

Si tenemos menos de una celda completa, no podemos clonar esa celda.

6. La continuidad de la vida se basa en información hereditaria en forma de ADN.

Las estrellas de mar pueden clonarse a sí mismas mediante la fragmentación. Eso solo es posible porque el ADN en el fragmento proporciona los planos de lo que las células necesitan para desarrollarse.

7. Los mecanismos de retroalimentación regulan los sistemas biológicos.

La coagulación de la sangre es una retroalimentación positiva. Sin él, tendríamos más probabilidades de morir por heridas simples.

8. Evolución, el tema general de la biología

Los murciélagos y los monos son peludos y comen frutas, pero se ven muy diferentes.

Resumen de la subsección 2:

Esta sección trata sobre la evolución, el tema central de la biología. Explica la diversidad y unidad de toda la vida. Agrupamos toda la vida en una taxonomía que comienza en Dominio y sigue con Reino, Filo, Clase, Orden, Familia, Género y Especie. Hay tres dominios. Bacterias y Arqueas incluyen procariotas que son organismos unicelulares. El tercer dominio es Eukarya e incluye los tres reinos de eucariotas multicelulares: Plantae, Fungi y Animalia. Los modos de nutrición son los que separan estos reinos.

Charles Darwin es considerado el padre de la evolución y, aunque a otros se les habían ocurrido componentes de esta teoría de la evolución, los reunió todos en su libro titulado Sobre el origen de las especies mediante la selección natural. Llamó a este tipo de adaptación evolutiva seleccion natural debido a la forma en que el entorno natural "selecciona", o influye, en la continuación de ciertos rasgos en las poblaciones. Esto se demostró a través de su estudio de la diversidad de pinzones en las Islas Galápagos.

La historia de la evolución de una especie y su ascendencia se pueden diagramar a través de ramas, al igual que se puede hacer en un árbol genealógico.

¿En qué se parece una dirección postal al sistema taxonómico jerárquico de la biología?

Una dirección de correo comienza con un estado, luego se vuelve más específica con una ciudad, una calle y finalmente un número de casa. El sistema taxonómico comienza con menos específico y luego se vuelve más específico a medida que desciende del árbol a una especie en particular.

¿Cómo es "editar" una metáfora apropiada de cómo actúa la selección natural sobre la variación hereditaria de una población?

La selección natural solo fomenta los rasgos que son más adecuados para sobrevivir y, por lo tanto, ser heredados por generaciones posteriores. Los rasgos que no son adecuados para el medio ambiente se "eliminan" al desaparecer de ser incompatibles.

¿Cómo se podría representar, a través de un patrón de ramificación simple, la idea de que los reinos Fungi y Animalia están más estrechamente relacionados entre sí que con Plantae?

Resumen de la subsección 3:

La palabra Ciencias viene del verbo latino “conocer” y para nosotros, es cómo entendemos el mundo natural. El núcleo de la ciencia es consulta, que es una búsqueda de información, generalmente mientras se enfoca en preguntas particulares. Mientras buscan información, los científicos hacen observaciones y las registran como datos. Los datos pueden ser cualitativos, que son descriptivos, o cuantitativos, que generalmente involucran mediciones.

A hipótesis es una suposición de una cuestión científica y debe ser comprobable y falsable. Razonamiento inductivo resulta en generalizaciones de muchas observaciones mientras razonamiento deductivo se utiliza normalmente después de una hipótesis y comienza con generalizaciones conocidas que se combinan para reducir las ideas a una conclusión específica. Suele utilizar "Si ... entonces”Lógica.

La comunidad científica utiliza el método científico, pero no siempre se observa fácilmente, ya que el orden de los pasos puede cambiar y avanzar o retroceder en función de la nueva información. Cuando se hace una observación, se crea una hipótesis y luego se diseña un experimento. A experimento controlado está diseñado para comparar un grupo experimental con un grupo de control y, por lo general, solo tiene una variable diferente. Al hacer esto, se cancelan todas las demás variables que podrían afectar el experimento.

Un cientifico teoría es más abarcador que una hipótesis. También es lo suficientemente general como para iniciar la creación de muchas hipótesis nuevas. En tercer lugar, una teoría suele estar respaldada por mucha más evidencia que una hipótesis.

¿En qué se diferencian el razonamiento inductivo y deductivo entre sí?

El razonamiento inductivo hace observaciones que concluyen con generalizaciones, mientras que el razonamiento deductivo combina observaciones generalizadas y las reduce a una conclusión precisa.

En el experimento de imitación de serpientes, ¿cuál es la variable?

¿Por qué se llama teoría a la selección natural?

Debido a que existen innumerables pruebas de ello, es muy general y abarca casi todo en el campo de la biología.

Si extendiera el experimento de imitación de serpientes a un área de Virginia donde se sabe que no vive ningún tipo de serpiente, ¿qué resultados predeciría en su sitio de campo?

Esperaría que hubiera un aumento en los ataques a las coloridas serpientes reyes artificiales porque los depredadores las notarían más fácilmente y los depredadores no se habrían enterado de la naturaleza venenosa de esta coloración.

Resumen de la subsección 4:

Por lo general, los científicos trabajan en equipos para ayudarse unos a otros a interpretar datos, diseñar experimentos y solucionar problemas. Los científicos que trabajan en los mismos campos de investigación a menudo verifican las afirmaciones de los demás repitiendo el experimento o confirmando las observaciones. Si el experimento no se puede repetir, puede haber algo incorrecto con la afirmación original y, por lo tanto, la ciencia sigue siendo ética. Cuando los científicos trabajan juntos en el mismo problema, normalmente utilizarán un organismo modelo, que es una especie que es fácil de cultivar en un laboratorio y responderá las preguntas que busquen.

La ciencia y la sociedad están estrechamente relacionadas. Mientras que la ciencia intenta comprender los fenómenos naturales, tecnología aplica el conocimiento científico a un propósito particular. Un ejemplo es cómo el descubrimiento del ADN hace 60 años llevó al uso moderno por la medicina, la agricultura y la medicina forense. El avance de la tecnología requiere la invención de muchas tecnologías y descubrimientos anteriores. Como la imprenta, que no podría haberse inventado sin la tecnología del papel y la tinta de Bagdad y China. Aunque la tecnología puede ayudarnos a realizar ciertas tareas, siempre existe la cuestión ética de si deberíamos hacerlo. Solo porque podamos clonar humanos, ¿deberíamos?

¿En qué se diferencia la ciencia de la tecnología?

La ciencia intenta comprender el mundo natural a través de observaciones, mientras que la tecnología aplica el conocimiento científico al mundo natural y lo cambia.

El gen que causa la anemia de células falciformes está presente en un porcentaje más alto de residentes del África subsahariana que entre los afrodescendientes que viven en los Estados Unidos. La presencia de este gen proporciona cierta protección contra la malaria, una enfermedad grave que está muy extendida en el África subsahariana. ¿Cuál es un proceso evolutivo que podría explicar los diferentes porcentajes entre los residentes de las dos regiones?

La malaria no es común en los Estados Unidos y, por lo tanto, la selección natural habría encontrado ese gen innecesario. Además, aquellos que tenían este gen tenían más probabilidades de morir de la enfermedad de células falciformes y, por lo tanto, no transferir el gen. En el África subsahariana, la malaria y la anemia falciforme son un peligro. Pero aquellos sin el gen probablemente habrían fallecido de malaria, mientras que aquellos que tenían el gen no lo hicieron, pero podrían haber desarrollado la enfermedad de células falciformes. Pero si sobreviven a la anemia drepanocítica, pudieron transmitir el gen a sus hijos, lo que ayudó aún más a prevenir la malaria.

** ESTA SECCIÓN DEBE TOMAR MÁS TIEMPO QUE TODAS LAS ANTERIORES **

Recordatorio de la Subsección 1:

1. Cada nivel está directamente relacionado en la jerarquía biológica (surgen nuevas propiedades en cada nivel)

VI. Órganos y sistemas de órganos

2. Los organismos interactúan con otros organismos y su entorno.

3. Toda la vida requiere energía o está involucrada en la transferencia de energía.

5. La celda es la unidad de vida más pequeña

6. Toda la vida es heredable a través del ADN.

7. Todo está estructurado para ser funcional a su propósito.

8. Existen mecanismos de retroalimentación (que regulan los sistemas biológicos)

¿Cómo se relaciona cada nivel biológico en la Figura 1.4 con el nivel debajo de él?

El nivel por encima de cada nivel no puede existir sin el nivel por debajo de él, ya que se compone de múltiplos de ese nivel. Por ejemplo, un bosque (comunidad) no puede existir sin las diversas especies de árboles (cada una una población), y cada población de árboles se compone de múltiples árboles individuales (organismo), y cada árbol típicamente tiene hojas (órgano), y pronto.

¿Qué tema o temas se ejemplifican mediante:

¿Las afiladas espinas de un puercoespín?

Evolución, cada nivel está directamente relacionado en la jerarquía biológica y todo está estructurado para ser funcional.

¿La clonación de una planta a partir de una sola célula?

La célula es la unidad de vida más pequeña y toda la vida se puede heredar a través del ADN.

¿Un colibrí que usa azúcar para impulsar su vuelo?

Los organismos interactúan con otros organismos y su entorno, toda la vida requiere energía o está involucrada en la transferencia de energía y la evolución.

Para cada tema discutido en esta sección, ¿cuál es un ejemplo que no se menciona en el libro?

1. Cada nivel está directamente relacionado en la jerarquía biológica:

Bosque y gt Fotosíntesis de árboles y hojas y células gt y gt

2. Los organismos interactúan con otros organismos y su entorno:

Las hormigas obtienen energía de otros insectos o plantas y la almacenan bajo tierra en sistemas de túneles.

3. Toda la vida requiere energía o está involucrada en la transferencia de energía:

La madre transfiere energía en forma de leche materna a sus bebés.

El sistema esquelético y muscular de Cat es extremadamente flexible para permitir la agilidad en la caza y el escape.

5. La celda es la unidad de vida más pequeña:

Los orgánulos por sí solos no pueden reproducirse. Solo la propia célula puede hacerlo.

6. Toda la vida es heredable a través del ADN:

La reproducción humana implica la combinación de ADN de ambos padres para crear una nueva vida.

7. Todo está estructurado para ser funcional a su propósito:

Los pulgares son oponibles para permitirnos agarrar cosas como herramientas.

8. Existen mecanismos de retroalimentación:

Las quejas del estómago se detienen una vez que comemos

Recordatorio de la subsección 2:

La evolución es el núcleo de la biología. La selección natural es la principal teoría evolutiva que Darwin introdujo en la ciencia después de estudiar a los pinzones en las Islas Galápagos. Afirma que el medio ambiente influye en qué genes continúan en una especie. Clasificamos la vida a través de un sistema taxonómico de dominio, reino, filo, clase, orden, familia, género y especie. Los dominios principales son Bacteria, Archaea y Eukaryotes (Eukarya). Bajo Eukaryotes (Eukarya) están los reinos Protis (Protist), Fungi, Plantae y Animalia.

¿En qué se parece una dirección postal al sistema taxonómico jerárquico de la biología?

Una dirección de correo comienza de forma imprecisa e incluye muchas partes al comenzar con un estado, luego se reduce a una ciudad, luego a una calle y finalmente a un número de casa. Lo mismo ocurre con las especies en un sistema taxonómico.

¿Cómo es "editar" una metáfora apropiada de cómo actúa la selección natural sobre la variación hereditaria de una población?

La selección natural permite que algunos rasgos continúen mientras que otros se eliminan por no poder sobrevivir.

¿Cómo se podría representar, a través de un patrón de ramificación simple, la idea de que los reinos Fungi y Animalia están más estrechamente relacionados entre sí que con Plantae?

Recordatorio de la subsección 3:

El método científico se utiliza para formular hipótesis y desarrollar experimentos para probar las hipótesis. Una hipótesis es una suposición que debe ser comprobable y falsable. Una indagación es el proceso de preguntar "¿por qué?" Un experimento está controlado si solo hay una variable diferente. Los organismos modelo son el organismo ideal utilizado para las pruebas porque son fáciles de crear en un laboratorio y son importantes para el experimento. El razonamiento inductivo comienza con una observación y crea una generalización, mientras que el razonamiento deductivo combina generalizaciones y concluye una conclusión específica reducida.

¿En qué se diferencian el razonamiento inductivo y deductivo entre sí?

El razonamiento inductivo comienza con una observación y crea una generalización, mientras que el razonamiento deductivo combina generalizaciones y concluye una conclusión específica reducida.

En el experimento de imitación de serpientes, ¿cuál es la variable?

¿Por qué se llama teoría a la selección natural?

Porque tiene mucha evidencia científica y es una idea general para la cual se pueden desarrollar hipótesis.

Si extendiera el experimento de imitación de serpientes a un área de Virginia donde no se sabe que viva ningún tipo de serpiente, ¿qué resultados predeciría en su sitio de campo?

Los mismos resultados que ocurrieron en el área donde solo se encontró la serpiente real escarlata. Los depredadores no relacionarían la coloración con venenosas a menos que hubiera otra especie allí con una coloración similar.

Recordatorio de la subsección 4:

La ciencia y la tecnología están estrechamente relacionadas, pero la ciencia quiere comprender el por qué de la vida, mientras que la tecnología utiliza el conocimiento científico para intentar mejorar nuestras vidas. El ADN, que se descubrió hace 60 años, ahora se utiliza en medicina y medicina forense (como pruebas de ADN para condenar o exonerar a personas de delitos).

¿En qué se diferencia la ciencia de la tecnología?

La ciencia y la tecnología están estrechamente relacionadas, pero la ciencia quiere comprender el por qué de la vida, mientras que la tecnología utiliza el conocimiento científico para intentar mejorar nuestras vidas.

El gen que causa la anemia de células falciformes está presente en un porcentaje más alto de residentes del África subsahariana que entre los afrodescendientes que viven en los Estados Unidos. La presencia de este gen proporciona cierta protección contra la malaria, una enfermedad grave que está muy extendida en el África subsahariana. ¿Cuál es un proceso evolutivo que podría explicar los diferentes porcentajes entre los residentes de las dos regiones?

La malaria no está presente en los Estados Unidos, por lo que el gen no es necesario y, por lo tanto, la selección natural no fomenta la supervivencia de quienes tienen el gen sobre los que no lo tienen. En el África subsahariana, la selección natural fomenta la supervivencia de quienes tienen el gen porque no desarrollan malaria y, por lo tanto, tienen menos probabilidades de morir a causa de ella.

Revisión de la Subsección 1:

¿Cómo funciona el ajuste de forma en una mano humana?

La mano está diseñada para agarrar cosas, como herramientas, y eso es algo para lo que hemos evolucionado y que muchas otras especies no pueden.

En la figura 1.13, ¿qué pasaría con el sistema de retroalimentación si faltara la enzima 2?

El sistema de retroalimentación se rompería y ya no produciría más C. Habría un exceso de B, y la sustancia D nunca podría acumularse y bloquear la producción de la Enzima 1 de B.

¿Por qué se considera la evolución el tema central de la biología?

La evolución hace que todo en la vida tenga sentido y nos da una comprensión de cómo llegamos a existir al poder rastrear la historia de la evolución a través de registros fósiles.

¿Cómo se aplica este material a tu vida?

Los temas de esta subsección ayudan a categorizar y dar sentido al mundo que nos rodea. Ayuda a explicar cómo atribuimos la vida a algunas cosas y no a otras. Muestra cómo las cosas parecen diseñadas para su propósito y que la evolución es la razón.

Revisión de la subsección 2:

¿Cómo pudo la selección natural haber conducido a la evolución de adaptaciones como las hojas gruesas y que conservan el agua de la planta de nácar en la portada de este libro?

La selección natural habría llevado a que solo las plantas con los genes de hojas más gruesas y que conservan el agua pudieran sobrevivir a medida que el clima se volviera más seco. Aquellos que no tuvieran estos genes habrían muerto y sus genes no se habrían transmitido. Aquellos que tenían hojas más gruesas habrían sobrevivido mejor y transmitido estos genes hasta que los genes de hojas más delgadas se extinguieron por completo.

¿Cómo se aplica este material a tu vida?

Somos el resultado de la evolución y podemos agradecer a la evolución el funcionamiento superior de nuestro cerebro, lo que nos permite comprender y descubrir los diversos aspectos de la ciencia.

Revisión de la subsección 3:

En la Figura 1.27, ¿qué resultados experimentales predeciría si los depredadores de las Carolinas evitaran todas las serpientes con patrones de anillos de colores brillantes?

Las serpientes marrones artificiales serían atacadas en igual número a través de todos los estudios en las Carolinas.

¿Cuáles son los roles del razonamiento inductivo y deductivo en el proceso de investigación científica?

Ambos se pueden utilizar para desarrollar hipótesis. El razonamiento inductivo se usaría para áreas en las que sabemos muy poco sobre el tema, mientras que el razonamiento deductivo se usaría para reducir nuestras hipótesis a preguntas más específicas.

¿Cómo se aplica este material a tu vida?

Podemos utilizar el método científico y el razonamiento inductivo o deductivo para tomar decisiones en la vida.

Revisión de la subsección 4:

Explique por qué son importantes los diferentes enfoques y la diversidad de antecedentes entre los científicos.

Un nuevo par de ojos o conocimientos diferentes pueden ayudar a guiar un problema hacia la solución.

¿Cómo se aplica este material a tu vida?

Necesitamos estar abiertos a buscar otros expertos cuando tengamos preguntas que nuestra propia base de conocimientos no pueda responder.

Hay temas centrales en biología que nos ayudan a comprender qué se puede clasificar como vida. La evolución es el tema central de la biología y fue identificado por Darwin. El método científico se puede utilizar para comprender el mundo y existe una estrecha relación entre ciencia y tecnología.

NIVEL 1: CONOCIMIENTO / COMPRENSIÓN

1. Todos los organismos de tu campus componen ...

B. Una comunidad.

D. Un grupo experimental.

mi. Un dominio taxonómico.

2. ¿Cuál de las siguientes es una secuencia correcta de niveles en la jerarquía de la vida, procediendo hacia abajo de un animal individual?

una. Cerebro, sistema de órganos, célula nerviosa, tejido nervioso

B. Sistema de órganos, tejido nervioso, cerebro.

C. Organismo, sistema de órganos, tejido, cerebro

D. Sistema nervioso, cerebro, tejido nervioso, célula nerviosa

mi. Sistema de órganos, tejido, molécula, célula

3. ¿Cuál de las siguientes no es una observación o inferencia en la que se basa la teoría de la selección natural de Darwin?

una. Los individuos mal adaptados nunca producen descendencia.

B. Existe una variación hereditaria entre los individuos.

C. Debido a la sobreproducción de descendencia, existe competencia por recursos limitados.

D. Los individuos cuyas características heredadas se adapten mejor al medio ambiente generalmente producirán más descendencia.

mi. Una población puede adaptarse a su entorno con el tiempo.

4. La biología de sistemas es principalmente un intento de ...

una. Analizar genomas de diferentes especies.

B. Simplifique problemas complejos reduciendo el sistema a unidades más pequeñas y menos complejas.

C. Comprender el comportamiento de sistemas biológicos completos.

D. Construya máquinas de alto rendimiento para la rápida adquisición de datos biológicos.

mi. Acelerar la aplicación tecnológica del conocimiento científico.

5. Los protistas y las bacterias se agrupan en diferentes dominios porque ...

una. Los protistas comen bacterias.

B. Las bacterias no están formadas por células.

C. Los protistas tienen un núcleo delimitado por una membrana, del que carecen las células bacterianas.

D. Las bacterias descomponen los protistas.

mi. Los protistas son fotosintéticos.

6. ¿Cuál de las siguientes opciones demuestra mejor la unidad entre todos los organismos?

una. Coincidencia de secuencias de nucleótidos de ADN

B. Descenso con modificación

C. La estructura y función del ADN.

D. Seleccion natural

mi. Propiedades emergentes

7. Un experimento controlado es aquel que ...

una. Procede con la suficiente lentitud como para que un científico pueda realizar un cuidadoso registro de los resultados.

B. Prueba grupos experimentales y de control en paralelo.

C. Se repite muchas veces para asegurarse de que los resultados sean precisos.

D. Mantiene todas las variables constantes.

mi. Está supervisado por un científico experimentado.

8. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones distingue mejor las hipótesis de las teorías científicas?

una. Las teorías son hipótesis probadas.

B. Las hipótesis son conjeturas, las teorías son respuestas correctas.

C. Las hipótesis suelen tener un alcance relativamente estrecho. Las teorías tienen un amplio poder explicativo.

D. Las hipótesis y las teorías son esencialmente lo mismo.

mi. Las teorías se prueban verdaderas, las hipótesis a menudo se falsifican.

NIVEL 2: APLICACIÓN / ANÁLISIS

9. ¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de datos cualitativos?

una. ¿La temperatura bajó de 20 ° C a 15 ° C?

B. La altura de la planta es de 25 centímetros (cm).

C. Los peces nadaban en zigzag.

D. Las seis parejas de petirrojos incubaron un promedio de tres polluelos.

mi. El contenido del estómago se mezcla cada 20 segundos.

10. ¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la lógica de la investigación científica?

una. Si genero una hipótesis comprobable, las pruebas y las observaciones la respaldarán.

B. Si mi predicción es correcta, conducirá a una hipótesis comprobable.

C. Si mis observaciones son precisas, apoyarán mi hipótesis.

D. Si mi hipótesis es correcta, puedo esperar ciertos resultados de las pruebas.

mi. Si mis experimentos se configuran correctamente, conducirán a una hipótesis comprobable.

11. DIBUJARLO: Con bocetos aproximados, dibuje una jerarquía biológica similar a la de la Figura 1.4 pero usando un arrecife de coral como ecosistema, un pez como organismo, su estómago como órgano y el ADN como molécula. Incluya todos los niveles en la jerarquía.

NIVEL 3: SÍNTESIS / EVALUACIÓN

12. CONEXIÓN DE LA EVOLUCIÓN: Una célula procariota típica tiene alrededor de 3.000 genes en su ADN, mientras que una célula humana tiene alrededor de 20.500 genes. Aproximadamente 1000 de estos genes están presentes en ambos tipos de células. Según su comprensión de la evolución, explique cómo organismos tan diferentes podrían tener este mismo subconjunto de genes. ¿Qué tipo de funciones podrían tener estos genes compartidos?

Estos diferentes organismos tienen el mismo subconjunto de genes porque en algún momento ambos evolucionaron a partir del mismo ancestro. Las funciones de estos genes compartidos pueden ser la capacidad de reproducción.

13. CONSULTA CIENTÍFICA: Basado en los resultados del estudio de caso de imitación de serpientes, sugiera otra hipótesis que los investigadores podrían usar para extender la investigación.

Los depredadores solo desconfían de las combinaciones de colores de advertencia de rojo, negro y amarillo / blanco.

14. ESCRIBA SOBRE UN TEMA: Evolución. En un breve ensayo (100-150 palabras), discuta la visión de Darwin de cómo la selección natural resultó tanto en la unidad como en la diversidad de la vida en la Tierra. Incluya en su discusión algunas de sus pruebas.

La teoría de la selección natural de Darwin explica la unidad y diversidad de la vida en la Tierra. La unidad se ve en cuán similares son tantas especies entre sí y la diversidad se ve en cuán diferentes pueden llegar a ser eventualmente todas las especies a través de pequeños cambios durante períodos de tiempo muy largos. La evidencia que más se sabe que utilizó fueron los pinzones de las Islas Galápagos. Dependiendo de la región de donde fueran los pinzones, sus picos se habían desarrollado para adaptarse a la fuente de alimento que estaba fácilmente disponible. Por lo tanto, a través de la selección natural, solo las aves con el estilo de pico apropiado pudieron sobrevivir y llevar los genes de sus rasgos específicos del pico.


4 tipos de biomoléculas y sus funciones

Cada uno de los 4 tipos principales de biomoléculas es un componente celular importante y realiza una amplia variedad de funciones.

Las 4 clases principales de moléculas biológicas incluyen:

  1. Carbohidratos (monosacáridos, oligosacáridos, polisacáridos)
  2. Lípidos (triglicéridos, fosfolípidos, esteroides)
  3. Proteinas
  4. Ácidos nucleicos (ADN, ARN)

Además de sus funciones específicas, los carbohidratos, lípidos y proteínas pueden servir como fuente de energía, mientras que los ácidos nucleicos son las macromoléculas más importantes para la continuidad de la vida.

Función biológica de los carbohidratos.

Las plantas y las algas producen millones de toneladas de carbohidratos cada año a través de la fotosíntesis.

La función principal de los carbohidratos es proporcionar energía, particularmente a través de la glucosa.

Durante respiración celular, la glucosa se degrada y oxida dentro de las células. Este proceso se utiliza para sintetizar el trifosfato de adenosina (ATP), la fuente de energía para las reacciones celulares.

Cuando la cantidad de trifosfato de adenosina es suficiente, los carbohidratos simples se convierten en polímeros de carbohidratos (glucógeno o almidón) o grasa y almacenada.

Los carbohidratos también tienen otras funciones importantes en todos los organismos vivos.

Por ejemplo, sirven como materiales de construcción dentro de las células vegetales y realizan la identificación de célula a célula cuando se unen a las superficies externas de la membrana citoplasmática.

Función de los lípidos

Los lípidos incluyen un grupo diverso de biomoléculas. Son insolubles en agua e incluyen principalmente enlaces carbono-carbono o carbono-hidrógeno no polares.

La función principal de los lípidos es servir como molécula de almacenamiento de energía para uso a largo plazo.

El exceso de carbohidratos se convierte en grasa para su uso posterior.

1 g de grasa equivale a 38 kJ o 9 kcal (frente a 17 kJ o 4 kcal de carbohidratos y proteínas).

Los lípidos realizan muchas funciones diferentes en una célula.

Por ejemplo, las plantas y los animales utilizan la grasa como aislante del medio ambiente. Los lípidos son una parte importante de todas las membranas celulares y muchas hormonas.

Papel biológico de las proteínas

Cada célula viva contiene miles de proteínas, cada una de las cuales realiza una función única. Pueden actuar como bloques de construcción estructurales y moléculas funcionales, involucradas en casi todas las tareas de la célula.

Esta clase de macromoléculas son todos polímeros de 20 aminoácidos.

Función de los ácidos nucleicos en las células.

La función principal de los ácidos nucleicos es almacenar y transportar la información hereditaria para el funcionamiento de la célula.

Los ácidos nucleicos incluyen dos clases principales de moléculas biológicas, ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN), y constan de nucleótidos.

Las enzimas de proteínas y ácidos nucleicos catalizan reacciones bioquímicas tanto en el catabolismo como en el anabolismo de las macromoléculas.

Catabolismo: descomposición de biomoléculas en organismos vivos.

Anabolismo: síntesis de macromoléculas biológicas complejas.


¿Cómo explicaría las diferentes propiedades de la misma proteína en diferentes especies? - biología

Las proteínas, especialmente las proteínas globulares en solución, pueden cambiar de forma en respuesta a cambios en su entorno, como cambios en:

& # 149 pH
& # 149 temperatura
& # 149 polaridad del solvente
& # 149 concentración de iones o moléculas que pueden adherirse a la proteína.

Las proteínas fibrosas pueden responder al estiramiento cambiando su conformación.

Pequeños cambios en el pH pueden agregar o eliminar iones H + de los grupos de cadenas laterales en la superficie de una proteína, sin causar ningún daño permanente a la conformación. A un cierto pH, llamado punto isoeléctrico, la molécula de proteína no tendrá carga iónica general y, por lo tanto, tendrá su mínima solubilidad en agua. Las diferentes proteínas tienen diferentes puntos isoeléctricos. Los químicos pueden usar esto para precipitar una proteína de una mezcla de proteínas en solución ajustando el pH al punto isoeléctrico de esa proteína.

Urea (NH2CONH2) es una de varias moléculas pequeñas que, en altas concentraciones, pueden debilitar las fuerzas no covalentes manteniendo intacta la estructura secundaria y terciaria. La proteína se vuelve desnaturalizado a medida que su estructura se desenreda y produce bobinas aleatorias separadas en solución. La proteína en este estado no tiene ninguna de sus propiedades biológicas originales. Si se elimina la urea, la desnaturalización puede revertirse ya que la proteína puede enrollarse y plegarse lentamente a su conformación original, recuperando todas sus propiedades biológicas. Sin embargo, este proceso puede resultar difícil para proteínas con muchos puentes disulfuro.

Los organismos pueden producir proteínas anormales al mutación (ver Sección 4.3). Aproximadamente uno de cada trescientos europeos del norte produce moléculas de hemoglobina anormales. Las hemoglobinas anormales son más comunes en algunas razas, p. Ej. africanos negros. Estos suelen diferir de la hemoglobina normal por un cambio de a -aminoácido. Casi todos los cambios en los a-aminoácidos en la superficie de la molécula son inofensivos, pero colocar un val en lugar de un glu en la sexta posición de una de las subunidades produce hemoglobina S. Las personas que solo producen hemoglobina S sufren de anemia falciforme. A niveles bajos de oxígeno, las moléculas de hemoglobina anormales se acumulan en los glóbulos rojos y forman cristales extendidos que distorsionan la célula en forma de hoz (media luna) (Figura 14). Estas células tienden a causar obstrucciones en los vasos sanguíneos pequeños.

La forma del cabello se puede cambiar de manera que dure algún tiempo cambiando los enlaces cruzados & # 151S-S-. Pequeñas moléculas que contienen azufre, como el tioglicolato, pueden ayudar a lograrlo.

Los peluqueros primero usan rodillos para crear un nuevo estilo para el cabello. Luego aplican tioglicolato para romper los enlaces -S-S- en unidades de cistina, reduciéndolos a grupos -SH. Esto permite que las cadenas de proteínas se deslicen unas sobre otras y adopten nuevas formas.


Vinculación en complejos de coordinación

Complejos como Cu (NH3)6 2+ se conocen y estudian desde mediados del siglo XIX. y sus estructuras habían sido elaboradas en su mayor parte hacia 1900. Aunque el modelo orbital híbrido fue capaz de explicar cómo las moléculas neutrales como el agua o el amoníaco podían unirse a un ión de metal de transición, no logró explicar muchas de las propiedades especiales de estos complejos. Finalmente, en 1940-60, un modelo conocido como teoría del campo de ligando fue desarrollado que es capaz de organizar y explicar la mayoría de las propiedades observadas de estos compuestos. Desde entonces, los complejos de coordinación han jugado un papel importante en la bioquímica celular y la catálisis inorgánica.

La presente lección le presentará esta importante clase de compuestos.

Si ha tomado un curso de laboratorio en química, es muy probable que haya admirado el color azul profundo de sulfato de cobre cristales, CuSO4& # 1835H2O. El nombre propio de esta sustancia es sulfato de cobre (II) pentahidratado, y es típico de muchas sales que se incorporan a sus estructuras cristalinas. También es un término utilizado por los químicos para describir una sustancia compuesta por otras dos sustancias (en este caso, CuSO4 y H2O) cada uno de los cuales es capaz de una existencia independiente. La unión entre los componentes de un complejo suele ser más débil que un enlace químico regular, por lo que la mayoría de los hidratos sólidos se pueden descomponer por calentamiento, expulsando el agua y produciendo la sal:

Conducir fuera del agua de esta manera también destruye el color, convirtiéndolo de un hermoso azul profundo a un amarillo pálido indescriptible. Si la sal anhidra ahora se disuelve en agua, el color azul ahora impregna toda la solución. Es evidente que la presencia de agua es de alguna manera necesaria para que el ion cobre (II) adquiera un color azul, pero ¿por qué debería ser así?

Un experimento de laboratorio muy común que realizan la mayoría de los estudiantes es agregar un poco de amoníaco diluido a una solución de sulfato de cobre. Al principio, la solución se vuelve lechosa a medida que el amoníaco alcalino provoca la precipitación de hidróxido de cobre:

Pero si se agrega más amoníaco, la turbidez desaparece y la solución adquiere un color azul intenso que hace que la solución original parezca pálida en comparación. La ecuación para esta reacción generalmente se da como


imagen del sitio de química de UC Berkeley

El nuevo producto se conoce comúnmente como, o más oficialmente, hexammincobre (II). Sin embargo, esta ecuación es algo engañosa porque implica la formación de un nuevo complejo donde antes no existía ninguno. De hecho, desde aproximadamente 1895 se sabe que los iones de la mayoría de los metales de transición se disuelven en agua para formar complejos con el agua misma, por lo que una mejor representación de la reacción del cobre disuelto con el amoníaco sería

En efecto, el amoníaco se une más estrechamente al ión cobre que el agua y, por lo tanto, desplaza a este último cuando entra en contacto con el agua. ion hexaaquocobre (II), ya que la forma disuelta de Cu 2+ se conoce con propiedad.

Aunque nuestro enfoque principal en esta unidad es la vinculación, el tema de los complejos de coordinación es tan importante en química y bioquímica que vale la pena conocer algunas de sus características básicas, incluso si su química detallada está más allá del alcance de este curso. Estos complejos juegan un papel especialmente crucial en fisiología y bioquímica. Así, el hemo, el componente portador de oxígeno de los glóbulos rojos (y la fuente del color rojo) es básicamente un complejo de hierro, y la parte de la clorofila que convierte la luz solar en energía química dentro de las plantas verdes es un complejo de magnesio.

Términos utilizados para describir complejos

Ya hemos definido a como una sustancia compuesta por dos o más componentes capaces de una existencia independiente. A es aquel en el que un ión o un se une a uno o más (latín ligare, para atar) a través de lo que se llama un en el que ambos de los elecrones de unión son suministrados por el ligando. En tal complejo, el átomo central actúa como un aceptor de pares de electrones (& mdash piense en H + que no tiene electrones, pero puede aceptar un par de algo como Cl & ndash) y el ligando como un donante de pares de electrones (). El átomo central y los ligandos coordinados con él constituyen el. Por tanto, la sal [Co (NH3)5Cl] Cl2 está compuesto por el ion complejo [Co (NH3)5Cl] 2+ y dos componentes de iones Cl & # 150 dentro de los corchetes están dentro de la esfera de coordinación, mientras que los dos iones de cloruro están situados fuera de la esfera de coordinación. Estos dos últimos iones podrían ser reemplazados por otros iones como NO3 & # 150 sin cambiar materialmente la naturaleza de la sal.

Los átomos centrales de los complejos de coordinación son con mayor frecuencia (iones positivos), pero en algunos casos pueden ser átomos neutros, como en el níquel carbonil Ni (CO)4.

Ligandos compuesto por iones como F & # 150 o pequeñas moléculas como H2O o CN & # 150 poseen más de un conjunto de electrones de un solo par, pero solo uno de estos pares puede coordinarse con un ion central. Se dice que tales ligandos son (& # 147 un diente & # 148). Los ligandos más grandes pueden contener más de un átomo capaz de coordinarse con un único ion central, y se describen como. Por tanto, la etilendiamina (que se muestra a continuación) es un ligando. Los ligandos polidentados cuya geometría les permite ocupar más de una posición de coordinación de un ion central actúan como (griego y chi y épsilon y lambda y omicron y sigmaf chelos, garra) y tienden a formar complejos extremadamente estables conocidos como.

A continuación se muestran algunos de los ligandos más comunes (agentes quelantes):

Estructura y unión en complejos de metales de transición.

Complejos como Cu (NH3)6 2+ se conocen y estudian desde mediados del siglo XIX. Por qué deberían formarse, o cuáles podrían ser sus estructuras, eran un completo misterio. En ese momento, se pensaba que todos los compuestos inorgánicos se mantenían unidos por cargas iónicas, pero los ligandos como el agua o el amoníaco son, por supuesto, eléctricamente neutros. Se inventaron una variedad de teorías, como la existencia de & # 147 valencias secundarias & # 148, y varias estructuras en forma de cadena como CuNH3-NUEVA HAMPSHIRE3-NUEVA HAMPSHIRE3-NUEVA HAMPSHIRE3-NUEVA HAMPSHIRE3-NUEVA HAMPSHIRE3 fueron propuestos. Finalmente, a mediados de la década de 1890, después de una serie de meticulosos experimentos, el químico Alfred Werner (suizo, 1866-1919) presentó la primera teoría viable de estructuras iónicas complejas.

Werner pudo demostrar, a pesar de una considerable oposición, que los complejos de metales de transición consisten en un ion central rodeado por ligandos en una disposición cuadrada-plana, tetraédrica u octaédrica. Este fue un logro especialmente impresionante en un momento mucho antes de que la difracción de rayos X y otros métodos estuvieran disponibles para observar estructuras directamente. Su método básico consistía en hacer inferencias de las estructuras a partir de un examen cuidadoso de la química de estos complejos y, en particular, de la existencia de isómeros estructurales. Por ejemplo, la existencia de dos compuestos diferentes AX4 tener la misma composición muestra que su estructura debe ser cuadrada-plana en lugar de tetraédrica.

¿Qué los mantiene unidos?

La comprensión de la naturaleza del enlace entre el ion central y sus ligandos tendría que esperar el desarrollo de la imagen de Lewis & # 146 y Pauling & # 146s. Ya hemos mostrado cmo de la D Los orbitales del ion central crean vacantes capaces de acomodar uno o más pares de electrones no compartidos en los ligandos. Aunque estos modelos predicen correctamente las estructuras de muchos complejos de metales de transición, por sí mismos no pueden explicar varias de sus propiedades especiales:

  • Los enlaces metal-ligando son generalmente mucho más débiles que los enlaces covalentes ordinarios.
  • Algunos complejos utilizan & # 147inner & # 148 D orbitales del ion central, mientras que otros son complejos & # 147orbitales externos & # 148
  • Los iones de metales de transición tienden a tener un color intenso.

Propiedades magnéticas de los complementos de coordinación.

Electrones no apareados actúan como pequeños imanes si una sustancia que contiene electrones desapareados se coloca cerca de un imán externo, sufrirá una atracción que tiende a atraerla hacia el campo. Se dice que tales sustancias son paramagnético, y el grado de paramagnetismo es directamente proporcional al número de electrones desapareados en la molécula. Los estudios magnéticos han jugado un papel especialmente destacado en la determinación de cómo se distribuyen los electrones entre los diversos orbitales en los complejos de metales de transición.

Los estudios de este tipo se realizan colocando una muestra constituida por una solución del complejo entre los polos de un electroimán. La muestra se suspende del brazo de una balanza sensible y el cambio en el peso aparente se mide con el imán encendido y apagado. Un aumento en el peso cuando se enciende el imán indica que la muestra es atraída por el imán () y, por lo tanto, debe poseer uno o más electrones desapareados. El número exacto se puede determinar calibrando el sistema con una sustancia cuya configuración electrónica sea conocida.

El modelo actual de vinculación en complejos de coordinación se desarrolló gradualmente entre 1930-1950. En sus etapas iniciales, el modelo era puramente electrostático conocido como que trata a los iones del ligando como simples cargas puntuales que interactúan con los cinco átomos. D orbitales del ion central. Es esta teoría la que describimos a continuación.

Es notable que este modelo bastante primitivo, bastante inocente de la mecánica cuántica, haya funcionado tan bien. Sin embargo, un modelo mejorado y más completo que incorpora la teoría de los orbitales moleculares se conoce como teoría del campo de ligando.

En un átomo de metal de transición aislado, los cinco D todos los orbitales tienen la misma energía que depende únicamente del campo eléctrico esféricamente simétrico debido a la carga nuclear y los otros electrones del átomo. Supongamos ahora que este átomo se convierte en a y se coloca en solución, donde forma una especie hidratada en la que seis H2Las moléculas de O están coordinadas con el ion central en una disposición. Un ejemplo de tal ion podría ser hexaacuotitanio (III), Ti (H2O)6 3+ .

Los ligandos (H2O en este ejemplo) están unidos al ion central por pares de electrones aportados por cada ligando. Debido a que los seis ligandos están ubicados en las esquinas de un octaedro centrado alrededor del ion metálico, estos pares de electrones son equivalentes a nubes de carga negativa que se dirigen desde cerca del ion central hacia las esquinas del octaedro. A esto lo llamaremos campo eléctrico octaédrico, o.

D-partiendo orbital

Las diferentes formas de los cinco tipos de orbitales d hacen que interactúen de manera diferente con los campos eléctricos creados por los ligandos coordinados. Este diagrama (de un sitio de química de Purdue U.) muestra los contornos de cinco tipos de orbitales d.

Los círculos verdes representan los pares de electrones coordinadores de los ligandos ubicados en las seis esquinas del octaedro alrededor del átomo central. Los dos orbitales d en la parte inferior tienen regiones de alta densidad de electrones que apuntan directamente hacia los orbitales del ligando, la repulsión electrón-electrón resultante aumenta la energía de estos D orbitales.

Aunque los cinco D Los orbitales del átomo central tienen todos la misma energía en un campo simétrico esférico, sus energías no serán todas iguales en el campo octaédrico impuesto por la presencia de los ligandos. La razón de esto es evidente cuando consideramos las diferentes propiedades geométricas de los cinco orbitales d. Dos de los D orbitales, designados DX 2 y DX 2 -y 2, sus nubes de electrones apuntan directamente hacia los átomos del ligando.Es de esperar que los electrones que ocupen estos orbitales estén sujetos a repulsión por los pares de electrones que se unen a los ligandos que están situados en las esquinas correspondientes del octaedro. Como consecuencia, las energías de estos dos D Los orbitales se elevarán en relación con los otros tres D orbitales cuyos lóbulos no se dirigen hacia las posiciones octaédricas.

El número de electrones en el D El orbital del átomo central se determina fácilmente a partir de la ubicación del elemento en la tabla periódica, teniendo en cuenta, por supuesto, el número de electrones eliminados para formar el ion positivo.

El efecto del campo del ligando octaédrico debido a los pares de electrones del ligando es dividir el D orbitales en dos conjuntos cuyas energías difieren en una cantidad denotada por (& quot delta & quot) que se conoce como. Tenga en cuenta que ambos conjuntos de ion central D Los ligandos repelen los orbiales y ambos aumentan de energía, el conjunto superior simplemente aumenta en una cantidad mayor. Tanto el cambio de energía total como & Delta dependen en gran medida de los ligandos particulares.

¿Por qué los complejos de metales de transición son a menudo muy coloreados?

Volviendo a nuestro ejemplo de Ti (H2O)6 3+, notamos que Ti tiene una configuración externa de 4s 2 3d 2, por lo que Ti 3+ será un D 1 ion. Esto significa que en su estado fundamental, un electrón ocupará el grupo inferior de D orbitales, y el grupo superior estará vacío. los D-La división orbital en este caso es de 240 kJ por mol que corresponde a la luz de color azul verdoso La absorción de esta luz promueve el electrón al conjunto superior de D orbitales, que representa el estado salido del complejo. Si iluminamos una solución de Ti (H2O)6 3+ con luz blanca, la luz azul verdosa se absorbe y la solución aparece de color violeta.

Esta ilustración, tomada de la descripción de un experimento de laboratorio de un estudiante, muestra cómo los colores de los complejos hexaaquacobalt II y III se ven afectados por una variedad de ligandos diferentes, incluido el NH3 (C), H2O (gramo), y compañía3 2 y ndash (I).

Complejos de spin alto y bajo

La magnitud de la D La división orbital depende en gran medida de la naturaleza del ligando y, en particular, de la intensidad de un campo electrostático producido por su enlace de par de electrones con el ion central.

Si & Delta no es demasiado grande, entonces los electrones que ocupan el D Los orbitales lo hacen con sus espines desemparejados hasta que un D 5 se alcanza la configuración, tal y como ocurre en la Aufbau secuencia para configuraciones de electrones atómicos. Por tanto, un ligando de campo débil como H2O conduce a un complejo de & # 147high spin & # 148 con Fe (II).

En contraste con esto, el ion cianuro actúa como un ligando de campo fuerte D La división orbital es tan grande que es energéticamente más favorable para los electrones emparejarse en el grupo inferior de D orbitales en lugar de entrar en el grupo superior con espines no apareados. Por lo tanto, el hexacianoiron (II) es un & # 147 spin bajo & # 148 complejo & # 151 en realidad un spin cero, en este caso particular.

Diferente D Los patrones de división orbital ocurren en geometrías de coordinación cuadradas planas y tetraédricas, por lo que es posible una gran cantidad de arreglos. En la mayoría de los complejos, el valor de & Delta corresponde a la absorción de luz visible, lo que explica la naturaleza coloreada de muchos de estos compuestos en solución y en sólidos como CuSO.4& # 1835H2O.

Para obtener más información sobre la teoría del campo cristalino, consulte estos artículos de:

Aproximadamente un tercio de los elementos químicos están presentes en los organismos vivos. Muchos de estos son iones metálicos cuya función dentro de la célula depende de la formación de D-complejos de coordinación orbital con moléculas pequeñas como porfirinas (vea abajo). Estos complejos están ellos mismos ligados a proteínas (metaloproteínas) que proporcionan un entorno local esencial para su función, que es transportar o almacenar moléculas diatómicas (oxígeno u óxido nítrico), transferir electrones en procesos de oxidación-reducción o catalizar una reacción química. Los más comunes utilizan complejos de Fe y Mg, pero también son importantes otros metales micronutrientes, incluidos Cu, Mn, Mo, Ni, Se y Zn.

Hemoglobina

La hemoglobina pertenece a un grupo de proteínas hemo que incluye mioglobina, citocromo-c y catalasa.

La hemoglobina realiza la tarea esencial de transportar moléculas de dioxígeno desde los pulmones a los tejidos en los que se utiliza para oxidar la glucosa, esta oxidación sirve como fuente de energía necesaria para los procesos metabólicos celulares.

La hemoglobina consta de cuatro globina subunidades de proteínas (representadas por diferentes colores en este diagrama) unidas por fuerzas intermoleculares débiles. Cada una de estas subunidades contiene, enterrada en su interior, una molécula de hemo, que sirve como sitio activo de transporte de oxígeno.

en sí mismo consiste en un átomo de hierro coordinado a un tetradentado porfirina. Cuando está en estado ferroso (estado Fe 2+), el hierro se une al oxígeno y se convierte en Fe 3+. Debido a que una molécula de hemo desnuda se oxidaría por el oxígeno sin unirse a ella, el aducto debe ser estabilizado por la proteína globina circundante. En este entorno, el hierro se coordina octaédricamente al unirse a un componente de la proteína en una quinta posición, y en la sexta posición, ya sea por una molécula de oxígeno o por una molécula de agua, dependiendo de si la hemoglobina está en su estado oxigenado ( en arterias) o desoxigenado (en venas).

La molécula de hemo (púrpura) está envuelta dentro de la cadena polipeptídica como se muestra aquí. La molécula de hemoglobina completa contiene cuatro de estas subunidades, y las cuatro deben estar presentes para que funcione.

La imagen es de un artículo de 1964 en Científico americano por Max Perutz (1914-2002, Premio Nobel de Química 1962). Véase también el número de diciembre de 1978 para un artículo posterior.

La unión de O2 al hemo en la hemoglobina no es un simple equilibrio químico la eficiencia de unión está regulada por las concentraciones de H +, CO2y fosfatos orgánicos. Es notable que los sitios de unión para estas sustancias se encuentren en las partes externas de las unidades de globina, muy alejadas del hemo. El mecanismo de este exquisito control remoto molecular surge del hecho de que el ion Fe 2+ es demasiado grande para caber dentro de la porfirina, por lo que se encuentra ligeramente fuera del plano de la porfirina. El radio de Thie Fe disminuye cuando se oxigena, lo que le permite moverse hacia el plano. Al hacerlo, tira del componente proteico al que está unido, desencadenando una secuencia de cambios estructurales que se extienden por toda la proteína.

Vea esta página de la Universidad de Washington para más información sobre esto y para ver una película animada.

Mioglobina es otra proteína hemo importante que se encuentra en los músculos. A diferencia de la hemoglobina, que consta de cuatro subunidades de proteínas, la mioglobina está formada por una sola unidad. Su función principal es actuar como un depósito de almacenamiento de oxígeno, lo que permite una actividad muscular vigorosa a un ritmo que no podría sostenerse mediante el suministro de oxígeno a través del torrente sanguíneo. La mioglobina es responsable del color rojo de la carne. La cocción de la carne libera el O2 y oxida el hierro al estado +3, cambiando el color a marrón.

Química de la intoxicación por monóxido de carbono

Otros ligandos, notablemente ion cianuro y monóxido de carbono, son capaces de unirse a la hemoglobina con mucha más fuerza que el hierro, desplazándolo y haciendo que la hemoglobina no pueda transportar oxígeno. El aire que contiene tan solo un 1 por ciento de CO convertirá la hemoglobina en carboxihemoglobina en unas pocas horas, lo que provocará la pérdida del conocimiento y la muerte. Incluso pequeñas cantidades de monóxido de carbono pueden provocar reducciones sustanciales en la disponibilidad de oxígeno. La concentración de 400 ppm de CO en el humo del cigarrillo inmovilizará aproximadamente el 6% de la hemoglobina en los fumadores empedernidos. Se cree que el aumento del estrés que esto genera en el corazón, ya que trabaja más para compensar el déficit de oxígeno, es una de las razones por las que los fumadores están en mayor riesgo de ataques cardíacos.

Clorofila

La clorofila es el pigmento captador de luz presente en las plantas verdes. Su nombre proviene de la palabra griega & chi & lambda & omicron & rho & omicron & sigmaf (cloros), que significa & # 147green & # 148 & # 151 la misma raíz de la que el cloro recibe su nombre. La clorofila consiste en un ligando tetradentado en forma de anillo conocido como un ion de magnesio coordinado a central. Un residuo de histidina de uno de varios tipos de proteínas asociadas forma un quinto enlace coordinado con el átomo de Mg.

Izquierda: detalle de la coordinación de Mg, observe que el metal está ligeramente fuera del plano del anillo de porfina. Derecha: vista en planta de Mg dentro del ligando de porfinas. Un residuo de histidina de una proteína asociada forma el quinto punto de coordinación del átomo de Mg.

La energía luminosa atrapada por la clorofila se utiliza para impulsar una secuencia de reacciones cuyo efecto neto es producir la reducción de CO2 a glucosa (C6H12O6) en un proceso conocido como fotosíntesis que sirve como combustible para todos los procesos de la vida tanto en plantas como en animales.

Asegúrese de comprender a fondo las siguientes ideas esenciales que se han presentado anteriormente.

  • Definir los términos complejo de coordinación, ligando, polidentado, y quelar.
  • Explique el orígenes de D-partiendo orbital es decir, por qué las energías de ciertos elementos atómicosD los orbitales se ven más afectados por algunos ligandos que por otros en un complejo octaédrico.
  • ¿Por qué muchos complejos de coordinación son altamente de colores?
  • Explica el significado de complejos de alto y bajo giroe ilustrar de manera general cómo un conjunto particular de ligandos puede cambiar de un tipo a otro. Además, describa cómo se observan estas diferencias de forma experimental.
  • Describe el papel de hierro en hem y los componentes estructurales generales de hemoglobina.

& copy 2004-2016 por Stephen Lower - última modificación 2016-06-29

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Enlace químico Chem1 - Parte 9 Presenta Vinculación en complejos de coordinación en un nivel adecuado para un curso de Química General. Es parte del Libro de texto virtual de química general , un libro de texto de referencia en línea gratuito para Química general por Stephen Lower de

Este capítulo cubre los siguientes temas: Naturaleza y propiedades de los complejos de coordinación, teoría del campo cristalino y D-complejos de coordinación, desdoblamiento orbital en bioquímica. Se puede acceder directamente en http://www.chem1.com/acad/webtext/chembond/cb09.html.

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